Wechselzahl
Die Wechselzahl (engl. Turnover Frequency, abgek. TOF) beschreibt in der Katalyse die Anzahl an Formelumsätzen (bzw. katalytischen Zyklen), die ein bestimmter Katalysator pro Zeitspanne und katalytisch aktivem Zentrum beschleunigen kann. Die Wechselzahl ist ein Maß für die Effizienz eines Katalysators.
Homogene metallorganische Komplexkatalyse
In der homogenen metallorganischen Komplexkatalyse ist in der Regel jedes Komplexmolekül katalytisch aktiv. Gemessen wird die Wechselzahl z. B. als die volumetrische Reaktionsrate pro katalytisch aktivem Komplex ; die SI-Einheit der Wechselzahl ist damit s−1.
Heterogene Katalyse
In der heterogenen Katalyse wird die Wechselzahl als Umsatz pro aktivem Zentrum pro Katalysatorvolumen bestimmt.
Die Zahl der aktiven Metallzentren ist dabei z. B. durch Wasserstoff- oder Kohlenmonoxidadsorption bestimmbar, die Zahl der aktiven Säurezentren z. B. durch die Adsorption von Ammoniak.[1]
Biokatalyse
In der Biochemie charakterisiert der Quotient aus Wechselzahl (kcat) und Michaelis-Menten-Konstante (Km) die Leistungsfähigkeit bzw. katalytische Effizienz eines einzelnen Enzymmoleküls.
Bei enzymatischen Reaktionen wird statt der Gesamtzahl an möglichen Umsätzen die Anzahl der Umsätze pro Zeitspanne bestimmt. Damit ist die Wechselzahl in diesem Zusammenhang die Geschwindigkeitskonstante der enzymatischen Reaktion. Daher wird hier auch von molekularer Aktivität (kcat) gesprochen. Mathematisch betrachtet beschreibt der Wert also das Maximum des Enzymumsatzes pro Zeit, der durch weitere Substratgabe nicht mehr steigerbar ist.
Beispiele
| Enzym | Substrat | Wechselzahl (kcat) in s−1 | kcat / Km in s−1·mol−1·l | Quelle |
|---|---|---|---|---|
| Carboanhydrase | CO2 | 1.000.000 | 76.000.000 | [2] |
| " | HCO3− | 200.000 | 10.000.000 | " |
| Katalase | H2O2 | 10.000.000? | 40.000.000 | |
| Acetylcholinesterase | AcCh | 25.000 | 50.000.000 | [3] |
| Urease | Harnstoff | 3.000 | 1.250.000 | [4] |
| Fumarase | Fumarat | 1150 | 5.560.000 | [5] |
| " | S-Malat | 600 | 700.000 | " |
| Kinasen | ATP | 1.000 | – | ? |
| Trypsin, Chymotrypsin | Proteine | 100–1.000 | – | ? |
| Dehydrogenasen | NADH, H+, FADH2 | 1.000 | – | ? |
| DNA-Polymerasen | DNA, NTP | 10–10.000 | – | ? |
| - Pol I | " | 15 | – | ? |
| - Pol III | " | 10.000 | – | ? |
| Myosin-ATPase | ATP | 100 | – | ? |
| humane Aldolase A | Fructose-1,6-bisphosphat | 60 | 1.150.000 | [6] |
| " | Fructose-1-phosphat | 1,3 | 50 | " |
| humane Aldolase B | Fructose-1,6-bisphosphat | 13 | 1.100.000 | " |
| " | Fructose-1-phosphat | 11 | 3.000 | " |
| humane Aldolase C | Fructose-1,6-bisphosphat | 20 | 1.500.000 | " |
| " | Fructose-1-phosphat | 2,7 | 150 | " |
| Lysozym | Murein | 0,5 | – | ? |
Siehe auch
Einzelnachweise
- M. Boudart: Turnover Rates in Heterogeneous Catalysis. In: Chemical Reviews. 95, 1995, S. 661–666, doi:10.1021/cr00035a009.
- "The Catalytic Properties of Murine Carbonic Anhydrase VII"; Earnhardt,JN et al., Biochemistry 37 (1998), Seite 10837–10845 doi:10.1021/bi980046t (englisch).
- Stryer Biochemie. Elsevier, 2006, ISBN 978-3-8274-1800-5, S. 246
- "Kinetic and Structural Characterization of Urease Active Site Variants"; Matthew A. Pearson et al., Biochemistry 39 (2000), Seite 8575–8584, doi:10.1021/bi000613o (englisch).
- "X-ray crystallographic and kinetic correlation of a clinically observed human fumarase mutation"; Marcel Estévez et al., Protein Science 11 (2002), Seite 1552–1557 doi:10.1110/ps.0201602 (englisch).
- "Human Aldolase C: Characterization of the Recombinant Enzyme Expressed in Escherichia coli"; Takahiro Kusakabe et al., J. Biochem. 115 (1994), Nummer 6, Seite 1172–1177 PMID 7982900 (englisch).