Glutathionsynthase

Glutathionsynthase
	Vorhandene Strukturdaten: 2hgs
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur	474 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur	Homodimer
Kofaktor	Magnesium
Bezeichner
Gen-Name	GSS
Externe IDs	OMIM: 601002; UniProt: P48637;
Enzymklassifikation
EC, Kategorie	6.3.2.3, Ligase
Reaktionsart	Peptidbindung
Substrat	γ-Glutamylcystein, Glycin, ATP
Produkte	Glutathion, ADP, Phosphat
Vorkommen
Homologie-Familie	GS
Übergeordnetes Taxon	Lebewesen
	Orthologe

Die Glutathionsynthase (GSH-S) ist das Enzym des Glutathion-Stoffwechsels, das den zweiten Schritt der Glutathionsynthese katalysiert. Glutathionsynthase ist in den meisten Eukaryoten und Bakterien im Zytosol lokalisiert, und findet sich in Pflanzen im Zytosol und in Plastiden. Beim Menschen können Mutationen im GSS-Gen zu einem Mangel im Enzym führen, der leichte und schwere Verlaufsformen hat (hämolytische Anämie).[1]

Biochemie

Die Glutathionsynthase katalysiert die Bildung einer Peptidbindung zwischen der Carboxygruppe eines γ-Glutamylcysteinmoleküls und der Aminogruppe eines Glycinmoleküls, wobei Glutathion gebildet wird. Die Reaktion ist mit der Spaltung eines Moleküls Adenosintriphosphat (ATP) zu Adenosindiphosphat (ADP) und Phosphat gekoppelt.

Das Enzym wird durch seine Produkte inhibiert (negative Rückkopplung).

Struktur

Die Glutathionsynthase ist als Homodimer aktiv. Aufgrund von Sequenzvergleichen können zwei Typen unterschieden werden, die in Eukaryoten bzw. in Cyanobakterien, Alpha- und Gamma-Proteobakterien vorkommen.[2]

In Streptokokken kommt darüber hinaus ein Gen vor, das für ein Protein codiert, welches die Aktivitäten von Glutathionsynthase und Glutamatcysteinligase vereinigt, also die gesamte Synthese von Glutathion aus den Aminosäuren katalysieren kann.[3]

Quellen

Eintrag bei BRENDA
G. Noctor, L. Gomez, H. Vanacker, C. H. Foyer: Interactions between biosynthesis, compartmentation and transport in the control of glutathione homeostasis and signalling. In: J Exp Bot. Band 53, 2002, S. 1283–1304.

Einzelnachweise

A. Wachter, S. Wolf, H. Steininger, J. Bogs, T. Rausch: Differential targeting of GSH1 and GSH2 is achieved by multiple transcription initiation: implications for the compartmentation of glutathione biosynthesis in the Brassicaceae. In: Plant J. Nr. 41, 2005, S. 15–30.
S. D. Copley, J. K. Dhillon: Lateral gene transfer and parallel evolution in the history of glutathione biosynthesis genes. In: Genome Biol. Nr. 3, 2002, research0025.
O. W. Griffith, B. E. Janowiak: Glutathione Synthesis in Streptococcus agalactiae: One protein accounts for gamma-glutamylcysteine synthetase and glutathione synthetase activities. In: J. Biol. Chem. Nr. 12, 2005, S. 11829–11839.

This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. The authors of the article are listed here. Additional terms may apply for the media files, click on images to show image meta data.

[1] A. Wachter, S. Wolf, H. Steininger, J. Bogs, T. Rausch: Differential targeting of GSH1 and GSH2 is achieved by multiple transcription initiation: implications for the compartmentation of glutathione biosynthesis in the Brassicaceae. In: Plant J. Nr. 41, 2005, S. 15–30.

[2] S. D. Copley, J. K. Dhillon: Lateral gene transfer and parallel evolution in the history of glutathione biosynthesis genes. In: Genome Biol. Nr. 3, 2002, research0025.

[3] O. W. Griffith, B. E. Janowiak: Glutathione Synthesis in Streptococcus agalactiae: One protein accounts for gamma-glutamylcysteine synthetase and glutathione synthetase activities. In: J. Biol. Chem. Nr. 12, 2005, S. 11829–11839.