Lanosterin-Synthase

Lanosterin-Synthase
	Vorhandene Strukturdaten: 1W6J, 1W6K
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur	732 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur	Monomer, Membranprotein (ER)
Bezeichner
Gen-Namen	LSS OSC
Externe IDs	OMIM: 600909; UniProt: P48449; MGI: 1336155;
Enzymklassifikation
EC, Kategorie	5.4.99.7, Isomerase
Reaktionsart	Zyklisierung
Substrat	Squalenepoxid
Produkte	Lanosterin
Vorkommen
Übergeordnetes Taxon	Eukaryoten[1]
	Orthologe

Die Lanosterin-Synthase ist ein Enzym aus der Gruppe der Oxidosqualen-Cyclasen, das in Eukaryoten die Cyclisierung von Squalenepoxid zu Lanosterin katalysiert. Diese Reaktion ist Teil der Cholesterinbiosynthese in Tieren und in Pflanzen, wobei diese Squalenepoxid hauptsächlich zu Cycloartenol umsetzen. Die Lanosterin-Synthase ist in der Membran des endoplasmatischen Retikulum lokalisiert.[2][3][4]

Die Cycloartenol-Synthase in Pflanzen und die Hopensynthase in manchen Bakterien sind Homologe der Lanosterin-Synthase, die mit ihr evolutionsbiologisch verwandt sind.[2]

Die Expression der Lanosterin-Synthase wird durch die Konzentration von HDAC3 im Nukleus reguliert.[5]

Katalysierte Reaktion

⇒

(S)-Squalen-2,3-epoxid wird zu Lanosterin cyclisiert.

Weblinks

Wikibooks: Biochemie und Pathobiochemie: Cholesterinbiosynthese – Lern- und Lehrmaterialien

Jassal / reactome: Squalene 2,3-epoxide cyclizes, forming lanosterol

Einzelnachweise

Homologe bei OMA (Memento vom 11. April 2016 im Internet Archive)
PROSITE documentation PDOC00825. Terpene synthases. Swiss Institute of Bioinformatics (SIB), abgerufen am 12. August 2011 (englisch).
Ruf A, Müller F, D'Arcy B, et al.: The monotopic membrane protein human oxidosqualene cyclase is active as monomer. In: Biochem. Biophys. Res. Commun.. 315, Nr. 2, März 2004, S. 247–54. doi:10.1016/j.bbrc.2004.01.052. PMID 14766201.
Kolesnikova MD, Xiong Q, Lodeiro S, Hua L, Matsuda SP: Lanosterol biosynthesis in plants. In: Arch. Biochem. Biophys.. 447, Nr. 1, März 2006, S. 87–95. doi:10.1016/j.abb.2005.12.010. PMID 16445886.
Villagra A, Ulloa N, Zhang X, Yuan Z, Sotomayor E, Seto E: Histone deacetylase 3 down-regulates cholesterol synthesis through repression of lanosterol synthase gene expression. In: J. Biol. Chem.. 282, Nr. 49, Dezember 2007, S. 35457–70. doi:10.1074/jbc.M701719200. PMID 17925399.

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[1] Homologe bei OMA (Memento vom 11. April 2016 im Internet Archive)

[p-2] PROSITE documentation PDOC00825. Terpene synthases. Swiss Institute of Bioinformatics (SIB), abgerufen am 12. August 2011 (englisch).

[3] Ruf A, Müller F, D'Arcy B, et al.: The monotopic membrane protein human oxidosqualene cyclase is active as monomer. In: Biochem. Biophys. Res. Commun.. 315, Nr. 2, März 2004, S. 247–54. doi:10.1016/j.bbrc.2004.01.052. PMID 14766201.

[4] Kolesnikova MD, Xiong Q, Lodeiro S, Hua L, Matsuda SP: Lanosterol biosynthesis in plants. In: Arch. Biochem. Biophys.. 447, Nr. 1, März 2006, S. 87–95. doi:10.1016/j.abb.2005.12.010. PMID 16445886.

[5] Villagra A, Ulloa N, Zhang X, Yuan Z, Sotomayor E, Seto E: Histone deacetylase 3 down-regulates cholesterol synthesis through repression of lanosterol synthase gene expression. In: J. Biol. Chem.. 282, Nr. 49, Dezember 2007, S. 35457–70. doi:10.1074/jbc.M701719200. PMID 17925399.