11β-Hydroxysteroid-Dehydrogenase 1

11β-Hydroxysteroid-Dehydrogenase 1
Andere Namen	11β-HSD1
	Vorhandene Strukturdaten: s. UniProt
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur	291 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur	Homodimer; single-pass Membranprotein (ER)
Bezeichner
Gen-Name	HSD11B1
Externe IDs	OMIM: 600713; UniProt: P28845;
Enzymklassifikation
EC, Kategorie	1.1.1.146, Oxidoreduktase
Reaktionsart	Dehydrierung
Substrat	11beta-Hydroxysteroid + NAD+
Produkte	11-Oxosteroid + NADPH/H+
Vorkommen
Übergeordnetes Taxon	Eukaryoten[1]
	Orthologe

Die 11β-Hydroxysteroid-Dehydrogenase 1 (kurz: 11β-HSD1) ist die Isoform 1 der 11β-HSD und gehört zu den Eukaryoten-Enzymen. Das Enzym katalysiert die Umwandlung von Cortisol zu Cortison und spielt eine Rolle bei der Regulation der Cortison-Aktivität. Es handelt sich um ein Membranprotein des endoplasmatischen Retikulums. Mutationen im HSD11B1-Gen sind verantwortlich für das so genannte AME-Syndrom, eine Form des Hyperandrogenismus und seltene Erbkrankheit.[2]

Vorkommen

11β-HSD1 wird beim Menschen stark in der Leber, dem Fettgewebe und dem zentralen Nervensystem exprimiert. Außerdem wird es in der Haut des Menschen gebildet.[3]

Inhibitoren

Einer der bekannten Hemmstoffe der 11β-HSD2 ist 18α-Glycyrrhetinsäure.[4] Eine Studie von 2014 fand, dass auch das Epigallocatechingallat des grünen Tees die enzymatische Aktivität der 11β-HSD1 hemmt. Teile der gesundheitsfördernden Eigenschaften des grünen Tees könnten sich so erklären lassen.[5]

Katalysierte Reaktionen der 11β-HSD-Isoformen

Die Konvertierung von Cortisol in Cortison wird von der NAD⁺-abhängigen 11β-HSD2 katalysiert. Die Umwandlung von Cortison zu Cortisol katalysiert hingegen die NADPH-abhängige 11β-HSD1:[3]

+ NAD⁺ $\leftrightharpoons$ + NADPH/H⁺

Weblinks

Wikibooks: Biochemie und Pathobiochemie: Steroidhormon-Stoffwechsel – Lern- und Lehrmaterialien

Jassal / reactome: Oxidation of cortisol to yield cortisone

Einzelnachweise

Homologe bei inParanoid
UniProt P28845
Jan Behrends, Josef Bischofberger, Rainer Deutzmann, Heimo Ehmke, Stephan Frings: 11. Hormonelle Regulation In: Duale Reihe Physiologie, 2. Auflage, Georg Thieme Verlag 2012; S. 380. ISBN 9783131384126.
Classen-Houben D., Schuster D., Da Cunha T. et al.: Selective inhibition of 11beta-hydroxysteroid dehydrogenase 1 by 18alpha-glycyrrhetinic acid but not 18beta-glycyrrhetinic acid.. In: J Steroid Biochem Mol Biol. 113, Nr. 3–5, Februar 2009, S. 248–252. doi:10.1016/j.jsbmb.2009.01.009. PMID 19429429.
Jan Hintzpeter, Claudia Stapelfeld, Christine Loerz, Hans-Joerg Martin, Edmund Maser: Green Tea and One of Its Constituents, Epigallocatechine-3-gallate, Are Potent Inhibitors of Human 11β-hydroxysteroid Dehydrogenase Type 1. In: PLoS ONE. 9, 2014, S. e84468, doi:10.1371/journal.pone.0084468.

This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. The authors of the article are listed here. Additional terms may apply for the media files, click on images to show image meta data.

[1] Homologe bei inParanoid

[2] UniProt P28845

[Duale_Reihe_Physiologie-3] Jan Behrends, Josef Bischofberger, Rainer Deutzmann, Heimo Ehmke, Stephan Frings: 11. Hormonelle Regulation In: Duale Reihe Physiologie, 2. Auflage, Georg Thieme Verlag 2012; S. 380. ISBN 9783131384126.

[4] Classen-Houben D., Schuster D., Da Cunha T. et al.: Selective inhibition of 11beta-hydroxysteroid dehydrogenase 1 by 18alpha-glycyrrhetinic acid but not 18beta-glycyrrhetinic acid.. In: J Steroid Biochem Mol Biol. 113, Nr. 3–5, Februar 2009, S. 248–252. doi:10.1016/j.jsbmb.2009.01.009. PMID 19429429.

[DOI10.1371/journal.pone.0084468-5] Jan Hintzpeter, Claudia Stapelfeld, Christine Loerz, Hans-Joerg Martin, Edmund Maser: Green Tea and One of Its Constituents, Epigallocatechine-3-gallate, Are Potent Inhibitors of Human 11β-hydroxysteroid Dehydrogenase Type 1. In: PLoS ONE. 9, 2014, S. e84468, doi:10.1371/journal.pone.0084468.