Zellteilungsprotein FtsZ

Zellteilungsprotein FtsZ1 (Methanococcus jannaschii)
	Bändermodell der Struktur von FtsZ1 von Methanococcus jannaschii, nach PDB 1FSZ
	Vorhandene Strukturdaten: 1W58, 2VAP
Masse/Länge Primärstruktur	364 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur	aggregiert zu einem Ring
Bezeichner
Gen-Name(n)	ftsZ
Externe IDs	UniProt: Q57816;
Enzymklassifikation
EC, Kategorie	3.6.5.-, GTPase
Reaktionsart	Polymerisierung
Substrat	2 FtsZ + GTP
Produkte	FtsZ2 + GDP + Pi
Vorkommen
Übergeordnetes Taxon	Bakterien, manche Archaeen, Chloroplasten[1]

FtsZ ist ein in Bakterien, manchen Archaeen und in den Chloroplasten von Pflanzen vorkommendes Protein, das als Strukturprotein bei der Zellteilung eine Rolle spielt. Es gilt als ein prokaryotisches Homolog des eukaryotischen Tubulins. FtsZ wird durch das gleichnamige Gen ftsZ kodiert.

Der Name FtsZ leitet sich von der Abkürzung für „Filamenting temperature-sensitive mutant Z“ ab; diese Mutanten von Escherichia coli wachsen als Folge eines Funktionsverlustes des ftsZ-Gens und der damit einhergehenden Unfähigkeit zur Zellteilung filamentös in die Länge.

Obwohl das Gen bereits 1950 von Y. Hirota et al. im Rahmen ihrer Untersuchungen an teilungsgestörten E. coli-Mutanten entdeckt wurde,[2] wurde das FtsZ-Protein erst später als erster Vertreter des prokaryotischen Zytoskelettes beschrieben. 1991 postulierten Erfei Bi und Joseph Lutkenhaus die Beteiligung von FtsZ an der Bildung des so genannten Z-Rings.[3] Indem FtsZ einen Ring an der zukünftigen Position der Scheidewand bildet, zu welchem später weitere, teilungsrelevante Proteine rekrutiert werden, leitet es den bakteriellen Teilungsvorgang ein. FtsZ bindet FtsA.

1998 wurden durch Ralf Reski et al. in Physcomitrella patens die ersten eukaryotischen FtsZ-Proteine entdeckt.[4] Diese Proteine spielen eine Rolle bei der Plastidenteilung; sie werden im Zellkern kodiert und weisen spezifische Signalsequenzen für den Import in Chloroplasten auf.

Einzelnachweise

IPR020805 Cell division protein FtsZ, conserved site. In: InterPro 31.0. EBI, abgerufen am 19. März 2011 (englisch).
Ishikawa,Hajime;Kuroiwa,Tsuneyoshi;Nagata,Kazuhiro.: 『細胞生物学事典』. 朝倉書店, 2005, ISBN 978-4-254-17118-1, S. 159–160.
Bi EF, Lutkenhaus J: FtsZ ring structure associated with division in Escherichia coli. In: Nature. 354, Nr. 3-5, 1991, S. 161–164. doi:10.1038/354161a0. PMID 1944597.
Strepp R., Scholz S., Kruse S., Speth V., Reski R.: Plant nuclear gene knockout reveals a role in plastid division for the homolog of the bacterial cell division protein FtsZ, an ancestral tubulin. In: Proceedings of the National Academy of Science USA. 95, 1998, S. 4368-4373. PMID 9539743.

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[1] IPR020805 Cell division protein FtsZ, conserved site. In: InterPro 31.0. EBI, abgerufen am 19. März 2011 (englisch).

[2] Ishikawa,Hajime;Kuroiwa,Tsuneyoshi;Nagata,Kazuhiro.: 『細胞生物学事典』. 朝倉書店, 2005, ISBN 978-4-254-17118-1, S. 159–160.

[pmid1944597-3] Bi EF, Lutkenhaus J: FtsZ ring structure associated with division in Escherichia coli. In: Nature. 354, Nr. 3-5, 1991, S. 161–164. doi:10.1038/354161a0. PMID 1944597.

[pmid9539743-4] Strepp R., Scholz S., Kruse S., Speth V., Reski R.: Plant nuclear gene knockout reveals a role in plastid division for the homolog of the bacterial cell division protein FtsZ, an ancestral tubulin. In: Proceedings of the National Academy of Science USA. 95, 1998, S. 4368-4373. PMID 9539743.