Ferrochelatase

Ferrochelatase
	Ferrochelatase homodimer, Human nach PDB 1HRK
	Vorhandene Strukturdaten: s. UniProt
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur	369 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur	Homodimer
Kofaktor	(2Fe-2S)
Bezeichner
Gen-Name	FECH
Externe IDs	OMIM: 612386; UniProt: P22830;
Enzymklassifikation
EC, Kategorie	4.99.1.1, Lyase
Reaktionsart	Elimination
Substrat	Protoporphyrin IX + Fe2+
Produkte	Häm b + 2 H+
Vorkommen
Übergeordnetes Taxon	Lebewesen[1]
	Orthologe

Ferrochelatase (auch: Häm-Synthase) ist ein Enzym in Eukaryoten und den meisten Bakterien, das den letzten Teilschritt der Synthese des Häm, die Chelatierung von Protoporphyrin IX mit einem Eisen-II-Ion, katalysiert. Da die Reaktion bei Eukaryoten in den Mitochondrien bzw. Chloroplasten stattfindet, muss Protoporphyrin zuvor in diese Kompartimente transportiert werden; der genaue Ablauf des Transports ist noch unklar. Beim Menschen führen Mutationen am FECH-Gen zu Ferrochelatasemangel, welcher für die seltene Erbkrankheit erythropoetische Protoporphyrie verantwortlich ist.[1][2][3] In Archaeen und sulfatreduzierenden Bakterien, die Häm nach einem alternativen Syntheseweg herstellen, wurde das Eisen-chelierende Enzym noch nicht identifiziert.[4]

Katalysierte Reaktion

+ Fe²⁺ ⇔ + 2H⁺

Protoporphyrin IX wird mit Eisen-II cheliert, Protonen werden abgespalten, Häm b entsteht. Umgekehrt kann das Enzym auch die Entfernung des Metallions beim Abbau verschiedener Häme katalysieren. Als Cofaktor fungiert ein Eisen-Schwefel-Cluster. Rekombinante Ferrochelatase ist in der Lage, auch andere zweiwertige Metallionen wie Kobalt, Nickel, Zink oder Kupfer zu chelieren.[5][6]

Weblinks

Wikibooks: Biochemie und Pathobiochemie: Porphyrinbiosynthese – Lern- und Lehrmaterialien

Jassal, D'Eustachio / reactome: Ferrous iron is inserted into protoporphyrin IX to form heme

Einzelnachweise

BRENDA-Eintrag
Jassal, D'Eustachio / reactome: Protoporphyrin IX is transported from the mitochondrial intermembrane space into the mitochondrial matrix.
UniProt P22830
M. Kühner et al.: The Alternative Route to Heme in the Methanogenic Archaeon Methanosarcina barkeri. In: Archaea. 2014, 2014. doi:10.1155/2014/327637.
S. Taketani, M. Ishigaki, A. Mizutani, et al.: Heme synthase (ferrochelatase) catalyzes the removal of iron from heme and demetalation of metalloporphyrins. In: Biochemistry. 46, Nr. 51, Dezember 2007, S. 15054–61. doi:10.1021/bi701460x. PMID 18044970.
Hunter GA, Sampson MP, Ferreira GC: Metal ion substrate inhibition of ferrochelatase. In: J. Biol. Chem.. 283, Nr. 35, August 2008, S. 23685–91. doi:10.1074/jbc.M803372200. PMID 18593702.

This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. The authors of the article are listed here. Additional terms may apply for the media files, click on images to show image meta data.

[b-1] BRENDA-Eintrag

[2] Jassal, D'Eustachio / reactome: Protoporphyrin IX is transported from the mitochondrial intermembrane space into the mitochondrial matrix.

[3] UniProt P22830

[4] M. Kühner et al.: The Alternative Route to Heme in the Methanogenic Archaeon Methanosarcina barkeri. In: Archaea. 2014, 2014. doi:10.1155/2014/327637.

[5] S. Taketani, M. Ishigaki, A. Mizutani, et al.: Heme synthase (ferrochelatase) catalyzes the removal of iron from heme and demetalation of metalloporphyrins. In: Biochemistry. 46, Nr. 51, Dezember 2007, S. 15054–61. doi:10.1021/bi701460x. PMID 18044970.

[6] Hunter GA, Sampson MP, Ferreira GC: Metal ion substrate inhibition of ferrochelatase. In: J. Biol. Chem.. 283, Nr. 35, August 2008, S. 23685–91. doi:10.1074/jbc.M803372200. PMID 18593702.