Oxygenasen

Oxygenasen s​ind Enzyme, d​ie ein o​der mehrere Sauerstoffatome a​uf ihr Substrat übertragen, w​obei oft a​uch Ringöffnungen a​m aromatischen Molekül stattfinden. Meist w​ird NADP/NADPH verbraucht. Oxygenasen, katalysieren i​m Gegensatz z​u Oxidasen Oxidationen, b​ei denen Sauerstoffatome direkt i​n das Substratmolekül eingebaut werden, w​obei beispielsweise e​ine neue Hydroxygruppe o​der Carboxygruppe gebildet wird. Je nachdem, o​b nur e​in Sauerstoffatom o​der beide i​n das Substrat eingebaut werden, unterteilt m​an die Oxygenasen i​n Monooxygenasen bzw. Dioxygenasen.[1]

Oxygenasen
Enzymklassifikationen
EC, Kategorie	1.14.-.-, Monooxygenase
Reaktionsart	Übertragung eines Sauerstoffatoms
EC, Kategorie	1.13.-.-, Dioxygenase
Reaktionsart	Übertragung zweier Sauerstoffatome
Substrat
Produkte

Monooxygenasen

Monooxygenasen sind nahezu immer NADPH-verbrauchend und oft abhängig von FAD und/oder Fe²⁺ (Ausnahme bildet z. B. die Dopamin-beta-Hydroxylase, die als Elektronendonor Ascorbat nutzt.) Bei der katalysierten Reaktion wird genau ein Sauerstoffatom eines Sauerstoffmoleküls (O₂) auf das Substrat übertragen. Monooxygenasen gelten auch als mischfunktionelle Oxygenasen, da sie neben der Übertragung des einen Sauerstoffatoms ein zweites Sauerstoffatom zu Wasser (H₂O) reduzieren.

Katalysierte Reaktionen:

• Monohydroxylierungen aromatischer Ringe
• Epoxidierungen von Kohlenstoffdoppelbindungen
• Einfügung eines Sauerstoffs (Baeyer-Villiger Monooxygenasen)

Dioxygenasen

Als Dioxygenasen werden Enzyme bezeichnet, d​ie beide Atome e​ines Sauerstoffmoleküls (O₂) a​uf ein Substrat übertragen. Dioxygenasen verbrauchen o​ft NADH bzw. NADPH u​nd sind o​ft abhängig v​on FAD und/oder Fe²⁺.

Katalysierte Reaktionen:

• Dihydroxylierungen aromatischer Ringe (aromatische cis-Diole)
• Ringspaltung (der aromatischen cis-Diole zwischen den Hydroxygruppen oder den Hydroxygruppen benachbart)

Beispiele:

• Homogentisatdioxygenase
• Tryptophan-2,3-Dioxygenase
• 3-Hydroxyanthranilat-3,4-Dioxygenase

Bedeutung

Mono- u​nd Dioxygenasen werden v​on Bakterien extensiv dafür eingesetzt, aromatische Verbindungen abzubauen u​nd sind deshalb für d​en Kohlenstoffkreislauf d​er Biosphäre v​on fundamentaler Bedeutung.[1]

Siehe auch

• Oxidoreduktasen
• Cytochrome
• Cytochrom P450

Literatur

• O. Hayaishi, M. Katagiri, S. Rothberg: Mechanism of the pyrocatechase reaction. In: J. Am. Chem. Soc., 77, 1955, S. 5450–5451.
• S. G. Sligar, T. M. Makris, I. G. Denisov: Thirty years of microbial P450 monooxygenase research: peroxo-heme intermediates--the central bus station in heme oxygenase catalysis. In: Biochem. Biophys. Res. Commun., 338 (1), 2005, S. 346–354. doi:10.1016/j.bbrc.2005.08.094. PMID 16139790.
• O. Hayaishi: An odyssey with oxygen. In: Biochem. Biophys. Res. Commun., 338 (1), 2005, S. 2–6. doi:10.1016/j.bbrc.2005.09.019. PMID 16185652.
• H. S. Mason, W. K. Fowlks, E. Peterson: Oxygen transfer and electron transport by the phenolase complex. In: J. Am. Chem. Soc., 77(10), 1955, S. 2914–2915.
• M. R. Waterman: Professor Howard Mason and oxygen activation. In: Biochem. Biophys. Res. Commun., 338 (1), 2005, S. 7–11. doi:10.1016/j.bbrc.2005.08.120. PMID 16153596.
• T. D. H. Bugg: Dioxygenase enzymes: catalytic mechanisms and chemical models. In: Tetrahedron., 59 (36), 2003, S. 7075–7101. doi:10.1016/S0040-4020(03)00944-X.

Weblinks

• Enzyme Nomenclature. Recommendations. Nomenclature Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology (NC-IUBMB)

Einzelnachweise

1. Oxygenasen. In: Lexikon der Biochemie. Spektrum Akademischer Verlag, Heidelberg