Hementerin

Hementerin
Masse/Länge Primärstruktur	30 aa, 3513 Dalton
Kofaktor	Ca2+
Bezeichner
Externe IDs	UniProt: P86682;
Enzymklassifikation
EC, Kategorie	3.4.-.-, Metalloprotease
MEROPS	M9G.052
Reaktionsart	Proteolyse
Substrat	Untereinheiten des Fibrinogens: FGA, FGB und FGG
Vorkommen
Übergeordnetes Taxon	Hirudinea

Hementerin ist eine Metalloprotease, das im Speichel eines hämatophagen Egels namens Haementeria depressa entdeckt wurde. Das Enzym ist verantwortlich für die Antikoagulation nach dem Biss, um somit die Dauer des Blutsaugens an einem Wirt zu verlängern. Es wurde im Jahre 1955 am Instituto Butantan in São Paulo von Gastão Rosenfeld entdeckt.

Funktion

Als Protease ist das Enzym in der Lage, Plasmaproteine zu spalten, die eine wichtige Rolle bei der Blutgerinnung spielen. Ein Plasmaprotein ist beispielsweise das Fibrinogen. Nach dem Zerfall des Fibrins durch das Enzym werden die Untereinheiten des Fibrinogens gespalten: FGA (fibrinogen alpha chain), FGB (fibrinogen beta chain) und FGG (fibrinogen gamma chain). Durch das Fehlen dieser Fibrinogene im Blutplasma wird die Blutgerinnung gehemmt (Antikoagulation). Zusätzlich kann das Enzym die Thrombozytenaggregation inhibieren, das durch die Aktivierung der Stickstoffmonoxid-Biosynthese (NO-Synthasen) durch das Kollagen erfolgt. Die fibrinolytische Aktivität wird durch EDTA gehemmt.[1][2]

Aminosäuresequenz

Die Aminosäuresequenz des Hementerins sieht nach dem Einbuchstabencode folgendermaßen aus:[3]

        10         20         30
XTLSEPEPTC SIEYFRYQAI EDCEYSISVK

Einzelnachweise

A. M. Chudzinski-Tavassi, E. M. Kelen, A. P. de Paula Rosa, S. Loyau, C. A. Sampaio, C. Bon, E. Anglés-Cano: Fibrino(geno)lytic properties of purified hementerin, a metalloproteinase from the leech Haementeria depressa. In: Thrombosis and Haemostasis. Band 80, Nr. 1, Juli 1998, ISSN 0340-6245, S. 155–160, PMID 9684802 (englisch, th.schattauer.de). th.schattauer.de (Memento des Originals vom 24. September 2016 im Internet Archive) Info: Der Archivlink wurde automatisch eingesetzt und noch nicht geprüft. Bitte prüfe Original- und Archivlink gemäß Anleitung und entferne dann diesen Hinweis.@1@2Vorlage:Webachiv/IABot/th.schattauer.de
Ana M. Chudzinski-Tavassi, Emilse Bermej, Ruth E. Rosenstein, Fernanda Faria, María I. Keller Sarmiento, Fabiana Alberto, Misako U. Sampaio, María A. Lazzari: Nitridergic platelet pathway activation by hementerin, a metalloprotease from the leech Haementeria depressa. In: Biological Chemistry. Band 384, Nr. 9, September 2003, ISSN 1431-6730, S. 1333–1339, doi:10.1515/BC.2003.150, PMID 14515997 (englisch).
UniProt P86682

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[1] A. M. Chudzinski-Tavassi, E. M. Kelen, A. P. de Paula Rosa, S. Loyau, C. A. Sampaio, C. Bon, E. Anglés-Cano: Fibrino(geno)lytic properties of purified hementerin, a metalloproteinase from the leech Haementeria depressa. In: Thrombosis and Haemostasis. Band 80, Nr. 1, Juli 1998, ISSN 0340-6245, S. 155–160, PMID 9684802 (englisch, th.schattauer.de). th.schattauer.de (Memento des Originals vom 24. September 2016 im Internet Archive) Info: Der Archivlink wurde automatisch eingesetzt und noch nicht geprüft. Bitte prüfe Original- und Archivlink gemäß Anleitung und entferne dann diesen Hinweis.@1@2Vorlage:Webachiv/IABot/th.schattauer.de

[2] Ana M. Chudzinski-Tavassi, Emilse Bermej, Ruth E. Rosenstein, Fernanda Faria, María I. Keller Sarmiento, Fabiana Alberto, Misako U. Sampaio, María A. Lazzari: Nitridergic platelet pathway activation by hementerin, a metalloprotease from the leech Haementeria depressa. In: Biological Chemistry. Band 384, Nr. 9, September 2003, ISSN 1431-6730, S. 1333–1339, doi:10.1515/BC.2003.150, PMID 14515997 (englisch).

[3] UniProt P86682