Thyreoperoxidase

Thyreoperoxidase (TPO) (auch: Iodid-Peroxidase,[1] systematischer Name: Iodid-Wasserstoffperoxid-Oxidoreduktase) heißt d​as Enzym, d​as den ersten Reaktionsschritt i​n der Synthese d​er Schilddrüsenhormone a​us der Aminosäure Tyrosin katalysiert. Das Enzym w​ird in a​llen Chordatieren produziert. Defekte i​m Enzym aufgrund v​on Mutationen i​m TPO-Gen können b​eim Menschen z​u speziellen Formen d​er Hypothyreose führen.[2]

Thyreoperoxidase
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 919 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur Heterodimer
Kofaktor Ca2+, Häm b
Isoformen TPO1, TPO2, TPO3, TPO4, TPO5, TPO6, 2-3, 2-4
Bezeichner
Gen-Name TPO
Externe IDs
Enzymklassifikation
EC, Kategorie 1.11.1.8, Oxidoreduktase
Reaktionsart Redoxreaktion
Substrat Iodid, H2O2
Produkte Iod, H2O
Vorkommen
Homologie-Familie Hämperoxidasen
Übergeordnetes Taxon Chordatiere

Die Thyreoperoxidase i​st ein Transmembranprotein, welches i​n der apikalen Zellmembran v​on Schilddrüsenzellen vorkommt. Bei verschiedenen Autoimmunerkrankungen d​er Schilddrüse (Autoimmunthyreopathien) können Autoantikörper g​egen die Thyreoperoxidase (Thyreoperoxidase-Antikörper, TPO-AK) nachgewiesen werden.[3][4][5]

Katalysierte Reaktionen

+ I− + H+ + H2O2 ⇒ + 2 H2O

Iodid w​ird zu Iod oxidiert, welches sofort a​n Tyrosin substituiert.

+ I− + H+ + H2O2 ⇒ + 2 H2O

Iodid w​ird zu Iod oxidiert, welches sofort a​n 3-Iodtyrosin substituiert.

Weiterführende Literatur
  • Lothar-Andreas Hotze, Petra-Maria Schumm-Draeger. Schilddrüsenkrankheiten. Diagnose und Therapie. Berlin 2003, ISBN 3-88040-002-4.
  • T. Hosoya, Y. Kondo, N. Ui: Peroxidase activity in thyroid gland and partial purification of the enzyme. In: Journal of Biochemistry. Band 52, September 1962, ISSN 0021-924X, S. 180–189, PMID 13964156.
  • Noeleen B. Loughran, Brendan O’Connor, Ciarán Ó’Fágáin, Mary J. O’Connell: The phylogeny of the mammalian heme peroxidases and the evolution of their diverse functions. In: BMC Evolutionary Biology. Band 8, 2008, ISSN 1471-2148, S. 101, doi:10.1186/1471-2148-8-101, PMID 18371223, PMC 2315650 (freier Volltext).
  • Y. Song, N. Driessens, M. Costa, X. De Deken, V. Detours, B. Corvilain, C. Maenhaut, F. Miot, J. Van Sande, M.-C. Many, J. E. Dumont: Roles of hydrogen peroxide in thyroid physiology and disease. In: The Journal of Clinical Endocrinology and Metabolism. Band 92, Nr. 10, Oktober 2007, ISSN 0021-972X, S. 3764–3773, doi:10.1210/jc.2007-0660, PMID 17666482.
Wikibooks: Biochemie und Pathobiochemie: Tyrosin-Stoffwechsel – Lern- und Lehrmaterialien

Einzelnachweise
  1. Enzym – 1.11.1.8 in der Kyoto Encyclopedia of Genes and Genomes
  2. UniProt P07202
  3. Sandra M. McLachlan, Yuji Nagayama, Pavel N. Pichurin, Yumiko Mizutori, Chun-Rong Chen, Alexander Misharin, Holly A. Aliesky, Basil Rapoport: The link between Graves’ disease and Hashimoto’s thyroiditis: a role for regulatory T cells. In: Endocrinology. Band 148, Nr. 12, Dezember 2007, ISSN 0013-7227, S. 5724–5733, doi:10.1210/en.2007-1024, PMID 17823263.
  4. S. Mariotti, P. Caturegli, P. Piccolo, G. Barbesino, A. Pinchera: Antithyroid peroxidase autoantibodies in thyroid diseases. In: The Journal of Clinical Endocrinology and Metabolism. Band 71, Nr. 3, September 1990, ISSN 0021-972X, S. 661–669, doi:10.1210/jcem-71-3-661, PMID 2168432.
  5. KEGG pathway: Autoimmune thyroid disease
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