Pyruvat-Phosphat-Dikinase

Pyruvat-Phosphat-Dikinase
	Struktur der PPDK aus Zea mays (PDB 1VBH). Farblich abgesetzt sind die Nukleotid-Bindedomäne (grün), PEP/Pyruvat-Bindedomäne (blau) mit dem Substrat PEP und einem Mg2+-Ion, die Phosphohistidin-Domäne (gelb), sowie die Linker-Peptide (rot). Der katalytische Histidin-Rest ist durch einen Pfeil hervorgehoben. Die Überlagerung (grau) zeigt die PPDK aus Clostridium symbiosum (PDB 1KBL).
	Vorhandene Strukturdaten: 1VBG, 1VBH, 1KBL, 1DIK, 2X0S
Masse/Länge Primärstruktur	947 Aminosäuren (Zea mays)
Sekundär- bis Quartärstruktur	Homotetramer
Kofaktor	Mg2+, NH4+
Bezeichner
Gen-Name(n)	pdk (MaizeGDB)
Externe IDs	UniProt: P11155; CAS-Nummer: 9027-40-1;
Enzymklassifikation
EC, Kategorie	2.7.9.1, Phosphotransferase
Substrat	ATP + Pyruvat + Phosphat
Produkte	AMP + Phosphoenolpyruvat + Diphosphat
Vorkommen
Übergeordnetes Taxon	Pflanzen, div. Bakterien und Protozoen

Die Pyruvat-Phosphat-Dikinase (PPDK) (EC 2.7.9.1) gehört zur Enzymklasse der Phoshphotransferasen und katalysiert die ATP-abhängige Phosphorylierung von Pyruvat zu Phosphoenolpyruvat.

Erstmals beschrieben wurde die PPDK in Gräsern[1] und der parasitär lebenden Amöbe Entamoeba histolytica.[2] Einige hauptsächlich anaerob lebende Bakterien und Protozoen nutzen diese Reaktion in umgekehrter, Pyruvat formender Richtung zur Gewinnung von ATP.[3]

Katalysierte Reaktion

\mathrm {ATP\ +}

\mathrm {\ +\ P_{i}\ \rightleftharpoons \ AMP\ +\ }

\mathrm {\ +\ PP_{i}}

ATP, Pyruvat und Phosphat werden zu AMP, Phosphoenolpyruvat (PEP) und Diphosphat umgesetzt.

Strukturelle Funktionalität

Unter Berücksichtigung von Sequenzhomologien und Strukturdaten kann die PPDK in drei Domänen unterteilt werden:

Nukleotid-Bindedomäne
Zentrale Phosphohistidin-Domäne
PEP/Pyruvat-Bindedomäne

Innerhalb der Nukleotid-Bindedomäne formen 240 Aminosäurereste eine ATP-grasp, 340 Reste der C-terminalen PEP/Pyruvat-Bindedomäne bilden ein so genanntes TIM-Fass.[4] Die drei Domänen sind über flexible Linker-Peptide miteinander verbunden.

Schematische Darstellung des Swiveling-domain-Mechanismus zur Übertragung der Phosphatgruppe zwischen der Nukleotid- und der PEP/Pyruvat-Bindedomäne. Der katalytische Histidinrest ist als blauer Kreis dargestellt.

Der Abstand zwischen der Nukleotid- und der PEP/Pyruvat-Bindedomäne beträgt etwa 45 Å. Eine direkte Interaktion beider Substratbindedomänen ist über diese Distanz nicht möglich. Ermöglicht wird die Phosphatübertragung stattdessen über eine Torsionsbewegung der Phosphohistidin-Domäne.[5]

Funktion in C₄-Pflanzen

In C₄-Pflanzen ist die PPDK in den Chloroplasten der Mesophyllzellen lokalisiert und katalysiert dort die Regeneration des primären CO₂-Akzeptors Phosphoenolpyruvat.

Literatur

C. J. Chastain, C. J. Failing, L. Manandhar, M. Zimmerman, M. M. Lakner, T. H. T. Nguyen: Functional evolution of C₄ pyruvate, orthophosphate dikinase. In: Journal of Experimental Botany. Band 62, Nr. 9, 17. Mai 2011, S. 3083–3091, doi:10.1093/jxb/err058, PMID 21414960.
A. S. Raghavendra, R. F. Sage (Hrsg.): C₄ Photosynthesis and Related CO₂ Concentrating Mechanisms (= Advances in Photosynthesis and Respiration. Band 32). Springer Netherlands, Dordrecht 2011, ISBN 978-90-481-9406-3, doi:10.1007/978-90-481-9407-0.

Einzelnachweise

M. D. Hatch, C. R. Slack: A new enzyme for the interconversion of pyruvate and phosphopyruvate and its role in the C₄ dicarboxylic acid pathway of photosynthesis. In: The Biochemical Journal. Band 106, Nr. 1, Januar 1968, S. 141–146, doi:10.1042/bj1060141, PMID 4305612, PMC 1198479 (freier Volltext).
R. E. Reeves: A new enzyme with the glycolytic function of pyruvate kinase. In: The Journal of Biological Chemistry. Band 243, Nr. 11, 10. Juni 1968, S. 3202–3204, PMID 4297474.
D. J. Pocalyko, L. J. Carroll, B. M. Martin, P. C. Babbitt, D. Dunaway-Mariano: Analysis of sequence homologies in plant and bacterial pyruvate phosphate dikinase, enzyme I of the bacterial phosphoenolpyruvate: sugar phosphotransferase system and other PEP-utilizing enzymes. Identification of potential catalytic and regulatory motifs. In: Biochemistry. Band 29, Nr. 48, 4. Dezember 1990, S. 10757–10765, doi:10.1021/bi00500a006, PMID 2176881 (englisch).
O. Herzberg, C. C. Chen, S. Liu, A. Tempczyk, A. Howard, M. Wei, D. Ye, D. Dunaway-Mariano: Pyruvate Site of Pyruvate Phosphate Dikinase: Crystal Structure of the Enzyme−Phosphonopyruvate Complex, and Mutant Analysis. In: Biochemistry. Band 41, Nr. 3, 22. Januar 2002, S. 780–787, doi:10.1021/bi011799+, PMID 11790099.
O. Herzberg, C. C. Chen, G. Kapadia, M. McGuire, L. J. Carroll, S. J. Noh, D. Dunaway-Mariano: Swiveling-domain mechanism for enzymatic phosphotransfer between remote reaction sites. In: Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. Band 93, Nr. 7, 2. April 1996, S. 2652–2657, doi:10.1073/pnas.93.7.2652, PMID 8610096, PMC 39685 (freier Volltext).

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[1] M. D. Hatch, C. R. Slack: A new enzyme for the interconversion of pyruvate and phosphopyruvate and its role in the C₄ dicarboxylic acid pathway of photosynthesis. In: The Biochemical Journal. Band 106, Nr. 1, Januar 1968, S. 141–146, doi:10.1042/bj1060141, PMID 4305612, PMC 1198479 (freier Volltext).

[2] R. E. Reeves: A new enzyme with the glycolytic function of pyruvate kinase. In: The Journal of Biological Chemistry. Band 243, Nr. 11, 10. Juni 1968, S. 3202–3204, PMID 4297474.

[3] D. J. Pocalyko, L. J. Carroll, B. M. Martin, P. C. Babbitt, D. Dunaway-Mariano: Analysis of sequence homologies in plant and bacterial pyruvate phosphate dikinase, enzyme I of the bacterial phosphoenolpyruvate: sugar phosphotransferase system and other PEP-utilizing enzymes. Identification of potential catalytic and regulatory motifs. In: Biochemistry. Band 29, Nr. 48, 4. Dezember 1990, S. 10757–10765, doi:10.1021/bi00500a006, PMID 2176881 (englisch).

[4] O. Herzberg, C. C. Chen, S. Liu, A. Tempczyk, A. Howard, M. Wei, D. Ye, D. Dunaway-Mariano: Pyruvate Site of Pyruvate Phosphate Dikinase: Crystal Structure of the Enzyme−Phosphonopyruvate Complex, and Mutant Analysis. In: Biochemistry. Band 41, Nr. 3, 22. Januar 2002, S. 780–787, doi:10.1021/bi011799+, PMID 11790099.

[5] O. Herzberg, C. C. Chen, G. Kapadia, M. McGuire, L. J. Carroll, S. J. Noh, D. Dunaway-Mariano: Swiveling-domain mechanism for enzymatic phosphotransfer between remote reaction sites. In: Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. Band 93, Nr. 7, 2. April 1996, S. 2652–2657, doi:10.1073/pnas.93.7.2652, PMID 8610096, PMC 39685 (freier Volltext).