Calmodulin

Calmodulin
	nach PDB 1CLL. Ca2+: blau, alpha-Helices: orange, beta-Faltblätter: grün
	Vorhandene Strukturdaten: s. UniProt
Masse/Länge Primärstruktur	148 Aminosäuren
Kofaktor	4 Calcium
Bezeichner
Gen-Name(n)	CALM1, CALM2, CALM3
Externe IDs	OMIM: 114180; UniProt: P62158;
Vorkommen
Homologie-Familie	Calmodulin
Übergeordnetes Taxon	Chordatiere

Calmodulin (CaM) ist ein Calcium bindendes regulatorisches Protein, welches in allen Eukaryoten hochkonserviert vorkommt. Calmodulin spielt als Second Messenger eine wichtige Rolle, indem es selbst nicht enzymatisch aktiv ist, sondern für die Aktivierung anderer Proteine verantwortlich ist. Es gehört zu der Gruppe der EF-Hand-Proteine. Als EF-Hand wird die Struktur der Calcium-bindenden Region bezeichnet, die eine typische Helix-Schleife-Helix-Struktur bildet. Diese Proteinfamilie, zu der u. a. Troponin C, Parvalbumin und Calbindin gehören, ist eine der zwei wichtigen Calcium-bindenden Proteinfamilien, hinzu kommt noch die Gruppe der Annexine. Calmodulin ist beim Menschen in der glatten Muskulatur an Aktin gebunden zu finden, wo es die Kontraktion reguliert. Zudem findet sich Calmodulin auch in menschlichen Geruchszellen der Nase, bei denen es nach Bindung von Ca²⁺ für eine Adaption an einen Geruchsstoff sorgt.[1]

Es sind drei Allele bekannt, die für das identische Protein kodieren.

Ziele des aktiven Ca²⁺/Calmodulin-Komplexes sind beispielsweise die CaM-abhängige Kinase (CaMK), die Adenylylcyclase, die Myosinleichtkettenkinase (MLCK), die Phosphatase Calcineurin und die Endotheliale Stickstoffmonoxid-Synthase (eNOS).

Einige Stoffe wie das W-7 hemmen das Protein als Calmodulin-Inhibitoren, indem sie das für Enzymaktivierungen notwendige Calcium aus der Zelle transportieren.

Weblinks

Jennifer McDowall/Interpro: Protein Of The Month: Calmodulin. (engl.)
SVU / Proteopedia: Calmodulin in motion
SVU / vimeo: Calmodulin (molekulare Dynamik als Video)

Einzelnachweise

U. Benjamin Kaupp, Reinhard Seifert: Cyclic nucleotide-gated ion channels. In: Physiological Reviews. Band 82, Nr. 3, Juli 2002, ISSN 0031-9333, S. 769–824, doi:10.1152/physrev.00008.2002, PMID 12087135 (nih.gov [abgerufen am 26. Juni 2021]).

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[1] U. Benjamin Kaupp, Reinhard Seifert: Cyclic nucleotide-gated ion channels. In: Physiological Reviews. Band 82, Nr. 3, Juli 2002, ISSN 0031-9333, S. 769–824, doi:10.1152/physrev.00008.2002, PMID 12087135 (nih.gov [abgerufen am 26. Juni 2021]).