Bändermodell (Proteine)

Bändermodelle s​ind Molekülmodelle v​on Proteinstrukturen.[1][2][3][4] Sie visualisieren Elemente d​er Sekundärstruktur w​ie eine α-Helix o​der ein β-Faltblatt u​nd erlauben e​ine Darstellung d​er Tertiärstruktur. Verschiedene Polypeptide können z​ur besseren Unterscheidung farblich unterschiedlich markiert sein. Bändermodelle werden b​ei der molekularen Modellierung eingesetzt,[5][6] z. B. b​eim Protein-Engineering. Das Bändermodell w​urde 1980/81 d​urch Jane Richardson etabliert.[1][2][7] Ähnliche Ansätze g​ab es a​ber schon früher.

Proteinstrukturen, von der primären zur quartären Struktur.

Strukturdarstellungen
Triosephosphatisomerase, handgezeichnet von Jane Richardson.
Sekundärstruktur[1][2]
α-Helices Zylindrische spiralförmige Bänder, mit der Bänderebene ungefähr auf der Peptidbindungsebene.
β-Stränge Pfeile mit einer Dicke von 25 % der Breite in Richtung von N- zu C-Terminus. β-Faltblätter bestehen aus parallel angeordneten β-Strängen mit β-Schleifen.
Schleifen und andere
Nichtrepetitive Schleifen Runde Stränge entlang der α-C-Atome der Aminosäuren, die vom Vordergrund zum Hintergrund dünner werden.
Verbindungen zwischen Schleifen und Helices Runde Stränge entlang der α-C-Atome der Aminosäuren, die beim Übergang zur α-Helix flacher werden.
Andere Merkmale
N- und C-Terminus Kleine Pfeile an einem oder beiden Enden oder mit Buchstaben codiert. Für β-Stränge ist die Richtung des Pfeils ausreichend. Oftmals wird hierfür ein Farbgradient entlang der Aminosäuresequenz verwendet.
Disulfidbrücken Mit verschränktem Doppel-S oder mit einem Zick-Zack-Strich
Prosthetische Gruppen oder Inhibitoren Stabmodell, Kugel-und-Stabmodell
Metalle Kugeln
Schattierung und Farbe Der Kontrast nimmt zum Hintergrund hin ab

Software

Verschiedene Programme z​ur Darstellung v​on Proteinen i​m Bändermodell wurden entwickelt, z. B. Molscript v​on Arthur M. Lesk, Karl Hardman u​nd John Priestle,[8] Jmol,[9] DeepView,[10] MolMol,[11] KiNG,[12] UCSF Chimera[13] u​nd PyMOL v​on Warren DeLano.[14]

Literatur

Einzelnachweise
  1. Jane Shelby Richardson: The anatomy and taxonomy of protein structure. In: Advances in protein chemistry. Band 34, 1981, S. 167–339, PMID 7020376.
  2. J. S. Richardson: Schematic drawings of protein structures. In: Methods in enzymology. Band 115, 1985, S. 359–380, PMID 3853075.
  3. J. S. Richardson: Early ribbon drawings of proteins. In: Nature Structural Biology. Band 7, Nummer 8, August 2000, S. 624–625, doi:10.1038/77912. PMID 10932243. PDF (Memento des Originals vom 1. Februar 2014 im Internet Archive)  Info: Der Archivlink wurde automatisch eingesetzt und noch nicht geprüft. Bitte prüfe Original- und Archivlink gemäß Anleitung und entferne dann diesen Hinweis.@1@2Vorlage:Webachiv/IABot/csb.stanford.edu.
  4. M. Morange: What history tells us XXV. Construction of the ribbon model of proteins (1981). The contribution of Jane Richardson. In: Journal of Biosciences. Band 36, Nummer 4, September 2011, S. 571–574, PMID 21857104. PDF.
  5. P. D. Sun, C. E. Foster, J. C. Boyington: Overview of protein structural and functional folds. In: Current protocols in protein science / editorial board, John E. Coligan ... [et al.]. Chapter 17 Mai 2004, S. Unit 17.1, doi:10.1002/0471140864.ps1701s35. PMID 18429251.
  6. Mike Carson, Charles E Bugg: Algorithm for ribbon models of proteins. In: Journal of Molecular Graphics. 4, 1986, S. 121–122, doi:10.1016/0263-7855(86)80010-8.
  7. J. S. Richardson: Early ribbon drawings of proteins. In: Nature structural biology. Band 7, Nummer 8, August 2000, S. 624–625, doi:10.1038/77912. PMID 10932243. PDF (Memento des Originals vom 1. Februar 2014 im Internet Archive)  Info: Der Archivlink wurde automatisch eingesetzt und noch nicht geprüft. Bitte prüfe Original- und Archivlink gemäß Anleitung und entferne dann diesen Hinweis.@1@2Vorlage:Webachiv/IABot/csb.stanford.edu.
  8. P. J. Kraulis: MOLSCRIPT: a program to produce both detailed and schematic plots of protein structures. In: Journal of Applied Crystallography. 24, S. 946, doi:10.1107/S0021889891004399.
  9. A. Herráez: Biomolecules in the computer: Jmol to the rescue. In: Biochemistry and molecular biology education : a bimonthly publication of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology. Band 34, Nummer 4, Juli 2006, S. 255–261, doi:10.1002/bmb.2006.494034042644, PMID 21638687.
  10. M. U. Johansson, V. Zoete, O. Michielin, N. Guex: Defining and searching for structural motifs using DeepView/Swiss-PdbViewer. In: BMC Bioinformatics. Band 13, 2012, S. 173, doi:10.1186/1471-2105-13-173, PMID 22823337, PMC 3436773 (freier Volltext).
  11. R. Koradi, M. Billeter, K. Wüthrich: MOLMOL: a program for display and analysis of macromolecular structures. In: Journal of molecular graphics. Band 14, Nummer 1, Februar 1996, S. 51–5, 29, PMID 8744573.
  12. V. B. Chen, I. W. Davis, D. C. Richardson: KING (Kinemage, Next Generation): a versatile interactive molecular and scientific visualization program. In: Protein science : a publication of the Protein Society. Band 18, Nummer 11, November 2009, S. 2403–2409, doi:10.1002/pro.250, PMID 19768809, PMC 2788294 (freier Volltext).
  13. T. D. Goddard, C. C. Huang, T. E. Ferrin: Software extensions to UCSF chimera for interactive visualization of large molecular assemblies. In: Structure (London, England : 1993). Band 13, Nummer 3, März 2005, S. 473–482, doi:10.1016/j.str.2005.01.006, PMID 15766548.
  14. A. T. Brunger, J. A. Wells: Warren L. DeLano 21 June 1972-3 November 2009. In: Nature structural & molecular biology. Band 16, Nummer 12, Dezember 2009, S. 1202–1203, doi:10.1038/nsmb1209-1202, PMID 19956203.
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