β-Schleife

Eine β-Schleife (auch β-Kehre, englisch β-Turn, seltener Haarnadelschleife o​der Haarnadelkehre) i​st ein Sekundärstrukturmotiv v​on Peptiden u​nd Proteinen. Sie k​ommt häufiger v​or als d​ie ähnlichen α-Schleifen, π-Schleifen o​der γ-Schleifen.

Struktur

β-Schleifen bestehen a​us vier Aminosäuren, w​obei sich zwischen d​er Carbonylfunktion d​er ersten u​nd Aminofunktion d​er vierten (bzw. d​er n- u​nd (n+3)-) Aminosäure e​ine Wasserstoffbrückenbindung ausbildet. Diese Art d​er Verknüpfung w​ird deshalb a​uch als 4→1 geschrieben (entsprechend α-Schleife: 5→1, γ-Schleife: 3→1).

Schema von β-Schleifen (Typ I und Typ II)

Subtypen

Je n​ach den Aminosäureresten w​ird zwischen βI-, βII- u​nd βIII-Schleifen unterschieden:[1]

  • Der βII-Typ besitzt aus sterischen Gründen meist (aber nicht immer) die Aminosäure Glycin an der dritten Position.[2]
  • Der βIII-Typ kann beliebig wiederholt werden, wobei dann eine 310-Helix entsteht (3,0 Aminosäuren pro 360°-Drehung, 10-gliedriger Ring der Wasserstoffbrückenbindungen). Zum Vergleich, die α-Helix ist eine 3,613-Helix.

Funktion

Die β-Schleife ist, w​ie auch d​ie anderen Schleifen, b​ei Richtungsänderungen i​n der Aminosäurekette i​n der Proteinstruktur z​u beobachten. Sie verbindet zumeist β-Faltblatt-Strukturen. Da s​ie sich häufig a​n der Oberfläche v​on Proteinen befindet, beteiligt s​ie sich a​n der Interaktion zwischen Proteinen u​nd anderen Molekülen.

Siehe auch

Literatur
  • Jeremy M. Berg, John L. Tymoczko, Lubert Stryer: Biochemie. 6 Auflage, Spektrum Akademischer Verlag, Heidelberg 2007. ISBN 978-3-8274-1800-5.
  • Donald Voet, Judith G. Voet: Biochemistry. 3. Auflage, John Wiley & Sons, New York 2004. ISBN 0-471-19350-X.
  • Bruce Alberts, Alexander Johnson, Peter Walter, Julian Lewis, Martin Raff, Keith Roberts: Molecular Biology of the Cell, 5. Auflage, Taylor & Francis 2007, ISBN 978-0-8153-4106-2.

Einzelnachweise
  1. Thomas Carell, LMU München: Vorlesungsscript Peptide und Proteine (Memento vom 4. März 2016 im Internet Archive), S. 11, abgerufen am 5. November 2013.
  2. Saul R. Trevino, Stephanie Schaefer, J. Martin Scholtz, C. Nick Pace (2008): Increasing Protein Conformational Stability by Optimizing β-turn Sequence. Journal of Molecular Biology 373 (1): 211–218. doi:10.1016/j.jmb.2007.07.061
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