Glutathionperoxidase

Die Glutathionperoxidasen katalysieren d​ie Glutathion-abhängige Reduktion v​on organischen Peroxiden u​nd Wasserstoffperoxid. Im katalytischen Zentrum tragen s​ie L-Selenocystein, e​in Derivat d​es L-Serins bzw. d​es L-Cysteins. Auch d​ie Phospholipidhydroperoxid-Glutathionperoxidase gehört z​ur Familie d​er Glutathionperoxidasen.

Glutathionperoxidase 1
Bänder- und Oberflächenmodell nach PDB 2F8A

Vorhandene Strukturdaten: 2f8a

Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 201 AS; 21,9 kDa
Sekundär- bis Quartärstruktur Homotetramer
Bezeichner
Gen-Namen GPX1 ; GSHPX-1
Externe IDs
Enzymklassifikation
EC, Kategorie 1.11.1.9, Oxidoreduktase
Reaktionsart Redoxreaktion
Substrat 2 Glutathion + H2O2
Produkte Glutathiondisulfid + 2 H2O
Vorkommen
Homologie-Familie Thioredoxin
Übergeordnetes Taxon Lebewesen

Besondere Bedeutung erlangen Glutathion-Peroxidasen als Bestandteil der zellulären Abwehr gegen die Folgen von oxidativem Stress. Störungen in der Funktion solcher Selenoproteine gehen mit Mangelsyndromen wie der Keshan- und Kaschin-Beck-Krankheit einher und mögen eine Rolle bei der Tumorentstehung, bei der Atherosklerose und – in Konjugation mit 4-Hydroxynonenalen – bei neurodegenerativen Erkrankungen spielen.[1]

Katalysierte Reaktion

Die Reaktion lässt sich grob in folgende Einzelschritte unterteilen:

Enzym-Selenocystein-SeH + H2O2 Enzym-Selenocystein-SeOH + H2O

Enzym-Selenocystein-SeOH + GSH GS-Se-Selenocystein-Enzym + H2O

GS-Se-Selenocystein-Enzym + GSH Enzym-Selenocystein-SeH + GSSG

Als Gesamtreaktion ergibt s​ich also:

2 GSH + H2O2 2 H2O + GSSG

Das b​ei der Reaktion entstandene Glutathiondisulfid (GSSG) w​ird durch d​as Enzym Glutathiondisulfid-Reduktase mittels NADPH/H+ a​ls Reduktionsmittel wieder z​u zwei Molekülen Glutathion regeneriert.

Einzelnachweise

  1. K. Aoyama, K. Matsubara, S. Kobayashi: Aging and oxidative stress in progressive supranuclear palsy. In: Eur J Neurol. 13(1), Jan 2006, S. 89–92. (engl.)
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