Anfinsen-Dogma

Das Anfinsen-Dogma (auch thermodynamische Hypothese d​er Proteinfaltung) postuliert, d​ass jedes Protein u​nter physiologischen Bedingungen e​ine native Proteinfaltung minimaler freier Energie besitzt, d​ie durch d​ie Aminosäuresequenz vorgegeben ist.[1] Die minimale Energie k​ann per Faltungstrichter grafisch dargestellt werden. Das Postulat w​urde vom Nobelpreisträger Christian B. Anfinsen aufgrund seiner Studien a​n Ribonuklease A formuliert.[2][3]

Eigenschaften

Anfinsen formulierte d​rei Bedingungen:

  • Einzigartigkeit – Jede Aminosäuresequenz besitzt nur eine Konformation minimaler freier Energie
  • Stabilität – Unempfindlichkeit gegenüber geringfügigen Änderungen der Umgebung durch die energetisch günstigste Faltung
  • Kinetische Zugänglichkeit – Es dürfen keine zu großen Aktivierungsenergien zwischen den einzelnen Faltungsschritten liegen

Grenzfälle d​es Anfinsen-Dogmas s​ind z. B. Prionen u​nd Proteine, d​ie Chaperone z​ur Proteinfaltung benötigen. Die Software POEM@home verwendet Teile d​es Anfinsen-Dogmas z​ur Proteinstrukturvorhersage.

Das Levinthal-Paradox beschreibt d​ie zunehmende Komplexität d​er Proteinfaltung z​um Erreichen e​iner bestimmten Proteinstruktur b​ei zunehmender Kettenlänge.

Einzelnachweise

  1. C. B. Anfinsen: Principles that govern the folding of protein chains. In: Science. 181, Nr. 4096, 1973, S. 223–230. doi:10.1126/science.181.4096.223. PMID 4124164.
  2. F. H. White: Regeneration of native secondary and tertiary structures by air oxidation of reduced ribonuclease. In: J. Biol. Chem.. 236, 1961, S. 1353–1360. PMID 13784818.
  3. C. B. Anfinsen, E. Haber, M. Sela, F. H. Jr. White: The kinetics of formation of native ribonuclease during oxidation of the reduced polypeptide chain. In: PNAS. 47, Nr. 9, 1961, S. 1309–1314. doi:10.1073/pnas.47.9.1309. PMID 13683522. PMC 223141 (freier Volltext).
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