Adenylierung

Die Adenylierung (auch Adenylylierung) i​st eine posttranslationale Modifikation v​on Proteinen, b​ei der e​ine Adenosinmonophosphat-Gruppe angehängt wird.[1][2][3]

Übertragung eines ATP durch ein adenylierendes Enzym auf ein Protein
Adenylation durch Addition eines AMP an ein Protein

Eigenschaften

Die adenylierte Aminosäure i​m Protein i​st z. B. e​in Tyrosin. Die Adenylierung e​ines Proteins erfolgt d​urch Reaktion e​iner Hydroxygruppe, Aminogruppe o​der Sulfhydrylgruppe d​es Proteins m​it Adenosintriphosphat, b​ei der Pyrophosphat abgespalten wird.[4]

Das Ausmaß d​er Adenylierung d​er Glutamin-Synthetase hängt v​on dem Verhältnis v​on Glutamin z​u α-Ketoglutarat ab. Je größer d​as Verhältnis, d​esto mehr erfolgt e​ine Adenylierung b​ei den Monomeren, wodurch i​hre Enzymaktivität abnimmt. Daher i​st die Adenylierung e​in Anzeichen für ausreichende Konzentrationen a​n Glutamin-gebunden Amin, e​ine geringe Adenylierung dagegen z​u einer verstärkten Fixierung v​on Ammoniak d​urch die Glutamin-Synthetase.

Die adenylierenden Enzyme d​er ANL-Familie umfassen z. B. Acyl- u​nd Aryl-CoA-Synthetasen, d​ie firefly luciferase u​nd die Adenylierungs-Domänen d​er modularen nicht-ribosomalen Peptidsynthetasen (NRPS).[5] In NRPS erfolgt d​urch die Adenylierung d​ie Initiation d​er Proteinbiosynthese d​urch Aktivierung d​er Aminosäure.[6]

Einzelnachweise
  1. K. K. Han, A. Martinage: Post-translational chemical modification(s) of proteins. In: The International journal of biochemistry. Band 24, Nummer 1, 1992, S. 19–28, PMID 1582530.
  2. R. H. Garrett, C. M. Grisham in: Biochemistry, 3rd ed. Belmont, CA: Thomas, 2007, S. 815–820.
  3. M. P. Müller, M. F. Albers, A. Itzen, C. Hedberg: Exploring adenylylation and phosphocholination as post-translational modifications. In: ChemBioChem Band 15, Nummer 1, Januar 2014, S. 19–26, doi:10.1002/cbic.201300508. PMID 24174209.
  4. B. P. Duckworth, K. M. Nelson, C. C. Aldrich: Adenylating enzymes in Mycobacterium tuberculosis as drug targets. In: Current Topics in Medicinal Chemistry. Band 12, Nummer 7, 2012, S. 766–796, PMID 22283817. PMC 3808994 (freier Volltext).
  5. A. M. Gulick: Conformational dynamics in the Acyl-CoA synthetases, adenylation domains of non-ribosomal peptide synthetases, and firefly luciferase. In: ACS Chemical Biology. Band 4, Nummer 10, Oktober 2009, S. 811–827, doi:10.1021/cb900156h. PMID 19610673. PMC 2769252 (freier Volltext).
  6. A. Koglin, C. T. Walsh: Structural insights into nonribosomal peptide enzymatic assembly lines. In: Natural Product Reports. Band 26, Nummer 8, August 2009, S. 987–1000, doi:10.1039/b904543k. PMID 19636447. PMC 2773127 (freier Volltext).
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