β-Glucosidase

β-Glucosidase
	β-Glucosidase homo8mer, Paenibacillus polymyxa nach PDB 1UYQ
Andere Namen	Cellobiase, Gentiobiase, Emulsin, Elaterase, Aryl-beta-Glucosidase, beta-D-Glucosidase, beta-Glucoside Glucohydrolase, beta-1,6-Glucosidase, Arbutinase, Amygdalase, Amygdalinase, p-Nitrophenyl beta-Glucosidase, Primeverosidase, Linamarase, Salicilinase[1]
Masse/Länge Primärstruktur	51.565 Da / 445 AS[2]
Bezeichner
Gen-Name(n)	bglA
Externe IDs	UniProt: Q53EH2; CAS-Nummer: 9001-22-3;
Enzymklassifikation
EC, Kategorie	3.2.1.21, Hydrolase
Vorkommen
Übergeordnetes Taxon	Bacteria

β-Glucosidasen sind eine Gruppe von Enzymen aus der Klasse der Glykosidasen.

Eigenschaften

β-Glucosidasen hydrolysieren Moleküle mit Glucose in einer β-glycosidischen Bindung. β-Glucosidasen haben zahlreiche Funktionen in den verschiedenen Organismen, unter anderem die Aufspaltung von Glycolipiden und exogenen Glycosiden in Tieren, Lignifikation/Zellwand-Verholzung, Abbau von Zellwand-Oligosacchariden, Phytohormon-Konjugat-Aktivierung, Freisetzung von aromatischen Verbindungen in Pflanzen und die Umwandlung von Biomasse in Mikroorganismen.[3] Sie kommen in allen Bereichen lebender Organismen vor und hydrolisieren dort nicht-reduzierende terminale β-D-Glucosereste von Sacchariden aus der Gruppe der β-D-Glucane und Glycosiden. In Mikroorganismen kommen sie partikelförmig innerhalb von Cellusomen vor und ermöglicht den Abbau von Cellobiose zu Glucose.[4] In der Lebensmittelindustrie werden β-Glucosidase enthaltende Enzympräparate zur Gewinnung von Aromastoffen eingesetzt.[5]

Justus Liebig und Friedrich Wöhler isolierten 1837 aus bitteren Mandeln einen Stoff, der das Amygdalin der Bittermandel in Zucker, Bittermandelöl (Benzaldehyd) und Blausäure spaltet. Den Stoff nannten sie Emulsin.[6]

Literatur

Marvin J. Ferner: Untersuchungen und Charakterisierung ausgewählter β-Glucosidase-Varietäten mit dem Ziel einer Weinaromaverbesserung. Masterarbeit an der Hochschule für Angewandte Wissenschaften Hamburg vom 23. August 2012 (edoc.sub.uni-hamburg.de PDF; 2,2 MB).

Einzelnachweise

Enzym – 3.2.1.21 in der Kyoto Encyclopedia of Genes and Genomes
UniProt Q53EH2
Marvin J. Ferner: Untersuchungen und Charakterisierung ausgewählter β-Glucosidase-Varietäten mit dem Ziel einer Weinaromaverbesserung. Masterarbeit an der Hochschule für Angewandte Wissenschaften Hamburg vom 23. August 2012 (edoc.sub.uni-hamburg.de PDF; 2,2 MB).
Hans-Dieter Belitz, Werner Grosch, Peter Schieberle: Lehrbuch der Lebensmittelchemie. 6. vollständig überarbeitete Auflage. Springer, Berlin / Heidelberg 2008, ISBN 978-3-540-73201-3, S. 340–341, doi:10.1007/978-3-540-73202-0.
Glucosidasen. In: Römpp Enzyklopädie Online. Thieme Verlag Stuttgart 2007.
Otto Westphal, Theodor Wieland, Heinrich Huebschmann: Lebensregler. Von Hormonen, Vitaminen, Fermenten und anderen Wirkstoffen. Societäts-Verlag, Frankfurt am Main 1941 (= Frankfurter Bücher. Forschung und Leben. Band 1), S. 59.

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[1] Enzym – 3.2.1.21 in der Kyoto Encyclopedia of Genes and Genomes

[uniprot-2] UniProt Q53EH2

[3] Marvin J. Ferner: Untersuchungen und Charakterisierung ausgewählter β-Glucosidase-Varietäten mit dem Ziel einer Weinaromaverbesserung. Masterarbeit an der Hochschule für Angewandte Wissenschaften Hamburg vom 23. August 2012 (edoc.sub.uni-hamburg.de PDF; 2,2 MB).

[4] Hans-Dieter Belitz, Werner Grosch, Peter Schieberle: Lehrbuch der Lebensmittelchemie. 6. vollständig überarbeitete Auflage. Springer, Berlin / Heidelberg 2008, ISBN 978-3-540-73201-3, S. 340–341, doi:10.1007/978-3-540-73202-0.

[5] Glucosidasen. In: Römpp Enzyklopädie Online. Thieme Verlag Stuttgart 2007.

[6] Otto Westphal, Theodor Wieland, Heinrich Huebschmann: Lebensregler. Von Hormonen, Vitaminen, Fermenten und anderen Wirkstoffen. Societäts-Verlag, Frankfurt am Main 1941 (= Frankfurter Bücher. Forschung und Leben. Band 1), S. 59.