Sulfitoxidase

Sulfitoxidase
	Sulfitoxidase homodimer, Gallus gallus von PDB 2A9A
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur	466 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur	Homodimer
Kofaktor	Häm, Molybdopterin
Bezeichner
Gen-Name	SUOX
Externe IDs	OMIM: 606887; UniProt: P51687;
Enzymklassifikation
EC, Kategorie	1.8.3.1, Oxidoreduktase
Reaktionsart	Hydroxylierung
Substrat	Sulfit + H2O + O2
Produkte	Sulfat + H2O2
Vorkommen
Homologie-Familie	Xanthindehydrogenase
Übergeordnetes Taxon	Lebewesen
	Orthologe

Die Sulfitoxidase ist ein Enzym, das in den meisten Lebewesen vorkommt, und welches die Umsetzung von Sulfit zu Sulfat katalysiert.[1] Es ist in den Mitochondrien aller Eukaryoten lokalisiert. Auch in vielen Bakterienarten ist eine verwandte Sulfitoxidase anzutreffen. Bei Säugern kommt die Sulfitoxidase vor allem in Leber, Nieren, Milz, Lunge, Gehirn und Herz vor.

Sulfitoxidase homodimer, Gallus gallus

Funktion

70–95 % des aufgenommenen Sulfits gelangt normalerweise in die Blutbahn. Dort wird es durch die Sulfitoxidase zu Sulfat oxidiert und die Elektronen über Cytochrom c (Elektronentransportkette) mit dem Ziel der ATP-Gewinnung transportiert:

\mathrm {SO_{3}^{2-}+\ H_{2}O\ \rightleftharpoons \ SO_{4}^{2-}+2H^{+}+2e^{-}}

Die gebildeten Sulfate werden mit dem Harn ausgeschieden.

Sulfitoxidase-Mangel

Sulfitoxidase-Mangel führt zu therapieresistenten Neugeborenenanfällen (Epilepsie) und einer schweren Enzephalopathie.[2] Ursache für einen Mangel ist entweder ein isolierter Enzymdefekt oder ein Molybdän-Cofaktor-Mangel, wobei sich die Krankheitsbilder nicht voneinander unterscheiden lassen.

Isolierter Enzymdefekt:

Die Oxidation vom Sulfit zum Sulfat ist gestört, was eine Erhöhung der Sulfitkonzentration in allen Körperflüssigkeiten zur Folge hat.

Molybdän-Cofaktor-Mangel (siehe Molybdän-Cofaktor-Defizienz):

Die Synthese des Molybdän-Cofactors, bzw. Molybdopterin ist gestört, wodurch die Enzyme Sulfitoxidase, Xanthinoxidase und Aldehydoxidase in ihrer Aktivität eingeschränkt sind. Als Therapiemöglichkeit ergibt sich die Molybdat-Supplementation.[3][4]

Einzelnachweise

Roche Lexikon Medizin, 5., Auflage Urban und Fischer, München 2003.
Fröscher, Vasselle, Hufnagel: Die Epilepsien Schattauer, Stuttgart 2004.
Witkowski, Prokop: „Lexikon der Syndrome und Fehlbildungen, 7. Auflage“ Springer, Berlin - Heidelberg 2003.
OrphaNet: Encephalopathy due to sulphite oxidase deficiency.

Weblinks

Wikibooks: Biochemie und Pathobiochemie: Schwefel – Lern- und Lehrmaterialien

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[1] Roche Lexikon Medizin, 5., Auflage Urban und Fischer, München 2003.

[2] Fröscher, Vasselle, Hufnagel: Die Epilepsien Schattauer, Stuttgart 2004.

[3] Witkowski, Prokop: „Lexikon der Syndrome und Fehlbildungen, 7. Auflage“ Springer, Berlin - Heidelberg 2003.

[4] OrphaNet: Encephalopathy due to sulphite oxidase deficiency.