SMAD-Protein

SMAD-Proteine s​ind eine Gruppe v​on intrazellulären Proteinen, d​ie extrazelluläre Signale d​er TGF-β-Familie v​on den TGF-Rezeptoren i​n den Zellkern weiterleiten, w​o sie anschließend d​ie Transkription bestimmter Gene aktivieren.[1][2][3][4][5][6]

Eigenschaften

Der Name leitet s​ich vom homologen Gen d​er Taufliege Drosophila melanogaster, MAD (engl. mothers against decapentaplegic) u​nd dem Gen für d​as Protein Sma (engl. small b​ody size ‚kleine Körpergröße‘) d​es Fadenwurms Caenorhabditis elegans ab.[7]

Verwechslungsgefahr

In Fachveröffentlichungen u​nd Protein-Datenbanken liegen mitunter fehlerhafte Einträge v​or aufgrund e​iner Verwechslung m​it dem Protein SAMD1. Ohne SAMD1 entwickeln s​ich embryonale Stammzellen fehlerhaft, ergaben Zellkulturexperimente.[8]

Klassen
  • Die Rezeptor-regulierten SMAD (R-SMAD, SMAD1-3, -5, -8, -9)[9]
  • Der common-mediator-SMAD4 (co-SMAD), der mit R-SMAD interagiert[10]
  • Die antagonistischen oder inhibitorischen SMAD (I-SMAD), SMAD-6 und SMAD-7, die die Aktivierung von R- und Co-SMAD blockieren[11]

Siehe auch

Referenzen
  1. C. H. Heldin, K. Miyazono, P. ten Dijke: TGF-beta signalling from cell membrane to nucleus through SMAD proteins In: Nature. 390 (6659), Dezember 1997, S. 465–471. doi:10.1038/37284. PMID 9393997.
  2. L. Attisano, J. L. Wrana: Mads and Smads in TGF beta signalling. In: Curr. Opin. Cell Biol. 10 (2), April 1998, S. 188–194. doi:10.1016/S0955-0674(98)80141-5. PMID 9561843.
  3. J. Massagué: TGF-beta signal transduction. In: Annu. Rev. Biochem. 67, 1998, S. 753–791. doi:10.1146/annurev.biochem.67.1.753. PMID 9759503.
  4. L. Attisano, J. L. Wrana: Signal transduction by the TGF-beta superfamily. In: Science. 296 (5573), Mai 2002, S. 1646–1647. doi:10.1126/science.1071809. PMID 12040180
  5. M. Whitman: Smads and early developmental signaling by the TGFbeta superfamily. In: Genes Dev. 12 (16), August 1998, S. 2445–2462. doi:10.1101/gad.12.16.2445. PMID 9716398.
  6. J. L. Wrana: Crossing Smads". In: Sci. STKE. (23), Mar 2000, S. RE1. doi:10.1126/stke.2000.23.re1. PMID 11752591.
  7. Gene name - Mothers against dpp. Interactive Fly, Drosophila. Society for Developmental Biology
  8. Bastian Stielow, Clara Simon, Robert Liefke: Making fundamental scientific discoveries by combining information from literature, databases, and computational tools – an example In: Computational and Structural Biotechnology Journal 2021.
  9. J. W. Wu, M. Hu, J. Chai, J. Seoane, M. Huse, C. Li, D. J. Rigotti, S. Kyin, T. W. Muir, R. Fairman, J. Massagué, Y. Shi: Crystal structure of a phosphorylated Smad2. Recognition of phosphoserine by the MH2 domain and insights on Smad function in TGF-beta signaling. In: Mol. Cell. 8 (6), Dezember 2001, S. 1277–1289. doi:10.1016/S1097-2765(01)00421-X. PMID 11779503.
  10. Y. Shi, A. Hata, R. S. Lo, J. Massagué, N. P. Pavletich: A structural basis for mutational inactivation of the tumour suppressor Smad4. In: Nature. 388 (6637), Juli 1997, S. 87–93. doi:10.1038/40431. PMID 9214508.
  11. F. Itoh, H. Asao, K. Sugamura, C. H. Heldin, ten Dijke P, Itoh S: Promoting bone morphogenetic protein signaling through negative regulation of inhibitory Smads. In: EMBO J. 20 (15), August 2001, S. 4132–4142. doi:10.1093/emboj/20.15.4132. PMC 149146 (freier Volltext). PMID 11483516.
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