Propionylierung

Die Propionylierung i​st eine posttranslationale Modifikation v​on Proteinen.

Eigenschaften

Propionylierungen kommen i​n Prokaryoten u​nd Eukaryoten vor.[1][2] Neben d​er Acetylierung, d​er Butyrylierung, d​er Crotonylierung,[3] d​er Myristylierung u​nd der Palmitoylierung i​st sie e​ine Form d​er Acylierung v​on Proteinen. Die Propionylierung erfolgt sowohl a​n der ε-Aminogruppe v​on Lysinen[2] a​ls auch a​m N-Terminus.[4] Propionylierte Proteine i​n Eukaryoten s​ind beispielsweise Histone.[1][2][5][6] Vermutlich w​ird die Propionylierung i​n Eukaryoten d​urch die Enzyme p300 u​nd CREB-Binding-Protein u​nter Verwendung v​on Propionyl-CoA katalysiert.[2][7] Am N-Terminus w​ird die Propionylierung d​urch Naa10p (synonym NatA, v​on N-terminale Acetyltransferase A) katalysiert.[4] Im Vergleich z​ur N-terminalen Acetylierung k​ommt die N-terminale Propionylierung v​on Proteinen selten vor, entsprechend d​er 20-fach höheren Konzentration v​on Acetyl-CoA i​m Vergleich z​u Propionyl-CoA i​n der Zelle.[8]

Einzelnachweise
  1. H. Lin, X. Su, B. He: Protein lysine acylation and cysteine succination by intermediates of energy metabolism. In: ACS chemical biology. Band 7, Nummer 6, Juni 2012, S. 947–960, doi:10.1021/cb3001793, PMID 22571489, PMC 3376250 (freier Volltext).
  2. Y. Chen, R. Sprung, Y. Tang, H. Ball, B. Sangras, S. C. Kim, J. R. Falck, J. Peng, W. Gu, Y. Zhao: Lysine propionylation and butyrylation are novel post-translational modifications in histones. In: Molecular & cellular proteomics : MCP. Band 6, Nummer 5, Mai 2007, S. 812–819, doi:10.1074/mcp.M700021-MCP200, PMID 17267393, PMC 2911958 (freier Volltext).
  3. B. R. Sabari, D. Zhang, C. D. Allis, Y. Zhao: Metabolic regulation of gene expression through histone acylations. In: Nature reviews. Molecular cell biology. Band 18, Nummer 2, 02 2017, S. 90–101, doi:10.1038/nrm.2016.140, PMID 27924077, PMC 5320945 (freier Volltext).
  4. J. G. Tooley, C. E. Schaner Tooley: New roles for old modifications: emerging roles of N-terminal post-translational modifications in development and disease. In: Protein science : a publication of the Protein Society. Band 23, Nummer 12, Dezember 2014, S. 1641–1649, doi:10.1002/pro.2547, PMID 25209108, PMC 4253806 (freier Volltext).
  5. S. Zhao, X. Zhang, H. Li: Beyond histone acetylation-writing and erasing histone acylations. In: Current opinion in structural biology. Band 53, 12 2018, S. 169–177, doi:10.1016/j.sbi.2018.10.001, PMID 30391813.
  6. S. Liu, W. Chang, Y. Jin, C. Feng, S. Wu, J. He, T. Xu: The function of histone acetylation in cervical cancer development. In: Bioscience Reports. Band 39, Nummer 4, April 2019, S. , doi:10.1042/BSR20190527, PMID 30886064, PMC 6465204 (freier Volltext).
  7. S. Lee: Post-translational modification of proteins in toxicological research: focus on lysine acylation. In: Toxicological research. Band 29, Nummer 2, Juni 2013, S. 81–86, doi:10.5487/TR.2013.29.2.081, PMID 24278632, PMC 3834447 (freier Volltext).
  8. H. Foyn, P. Van Damme, S. I. Støve, N. Glomnes, R. Evjenth, K. Gevaert, T. Arnesen: Protein N-terminal acetyltransferases act as N-terminal propionyltransferases in vitro and in vivo. In: Molecular & cellular proteomics : MCP. Band 12, Nummer 1, Januar 2013, S. 42–54, doi:10.1074/mcp.M112.019299, PMID 23043182, PMC 3536908 (freier Volltext).
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