Farnesyltransferase
Farnesyltransferase (Abk. FTase) ist dasjenige Enzym, das die Übertragung eines Farnesylrests von Farnesyldiphosphat (FPP) auf Proteine katalysiert. Durch die so entstandene Thioetherbindung zwischen Farnesylrest und C-terminalen Cystein des Proteins kann Letzteres an die Zellmembran verankert werden. Dieser Mechanismus wird auch als (posttranslationale) Prenylierung bezeichnet und kommt in allen Eukaryoten vor.
Farnesyltransferase | ||
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Vorhandene Strukturdaten: s. UniProt | ||
Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
Masse/Länge Primärstruktur | 816 = 379+437 Aminosäuren | |
Sekundär- bis Quartärstruktur | A+B | |
Kofaktor | Zn (B) | |
Bezeichner | ||
Gen-Namen | FNTA ; FTNB | |
Externe IDs | ||
Enzymklassifikation | ||
EC, Kategorie | 2.5.1.58, Transferase | |
Reaktionsart | Prenylierung | |
Substrat | Farnesyldiphosphat + Protein | |
Produkte | S-Farnesyl-Protein + Diphosphat | |
Vorkommen | ||
Homologie-Familie | FTase | |
Übergeordnetes Taxon | Eukaryoten |
Die FTase besteht beim Menschen aus zwei Untereinheiten und ist außerdem in der Lage, Geranylgeranylreste zu übertragen (EC 2.5.1.59)
Siehe auch
Literatur
- T. S. Reid, K. L. Terry, P. J. Casey, L. S. Beese: Crystallographic analysis of CaaX prenyltransferases complexed with substrates defines rules of protein substrate selectivity. In: J. Mol. Biol. 343 (2), Oktober 2004, S. 417–433. doi:10.1016/j.jmb.2004.08.056. PMID 15451670.
- R. T. Eastman, F. S. Buckner, K. Yokoyama, M. H. Gelb, W. C. Van Voorhis: Thematic review series: lipid posttranslational modifications. Fighting parasitic disease by blocking protein farnesylation. In: J. Lipid Res. 47 (2), February 2006, S. 233–240. doi:10.1194/jlr.R500016-JLR200. PMID 16339110.
- K. T. Lane, L. S. Beese: Thematic review series: lipid posttranslational modifications. Structural biology of protein farnesyltransferase and geranylgeranyltransferase type I. In: J. Lipid Res. 47 (4), April 2006, S. 681–699. doi:10.1194/jlr.R600002-JLR200. PMID 16477080.
- S. B. Long, P. J. Casey, L. S. Beese: Reaction path of protein farnesyltransferase at atomic resolution. In: Nature. 419 (6907), October 2002, S. 645–650. doi:10.1038/nature00986. PMID 12374986.
- A. G. Agrawal, R. R. Somani: Farnesyltransferase inhibitor as anticancer agent. In: Mini-Rev Med Chem. 9 (6), June 2009, S. 638–652. doi:10.2174/138955709788452702. PMID 19519490.
- E. S. Furfine, J. J. Leban, A. Landavazo, J. F. Moomaw, P. J. Casey: Protein farnesyltransferase: kinetics of farnesyl pyrophosphate binding and product release. In: Biochemistry. 34 (20), 1995, S. 6857–6862. doi:10.1021/bi00020a032. PMID 7756316.
- P. J. Casey, M. C. Seabra: Protein prenyltransferases. In: J. Biol. Chem. 271 (10), 1996, S. 5289–5292. doi:10.1074/jbc.271.10.5289. PMID 8621375.
- S. B. Long, P. J. Casey, L. S. Beese: Cocrystal structure of protein farnesyltransferase complexed with a farnesyl diphosphate substrate. In: Biochemistry. 37 (27), 1998, S. 9612–9618. doi:10.1021/bi980708e. PMID 9657673.
- E. Micali, K. A. Chehade, R. J. Isaacs, D. A. Andres, H. P. Spielmann: Protein farnesyltransferase isoprenoid substrate discrimination is dependent on isoprene double bonds and branched methyl groups. In: Biochemistry. 40 (41), 2001, S. 12254–12265. doi:10.1021/bi011133f. PMID 11591144.
- M. Sinnott (Hrsg.): Comprehensive Biological Catalysis. A Mechanistic Reference. vol. 1, Academic Press, San Diego, CA 1998, S. 31–118.
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