Prenylierung

Die Prenylierung bzw. Isoprenylierung ist ein biologischer Prozess, eine so genannte Posttranslationale Modifikation, also eine Veränderung von Proteinen nach der Translation. Dieser Prozess dient dem Erreichen der vollen Funktionstüchtigkeit des Proteins. Es kommt zur kovalenten Anheftung eines Terpen-Rests (z. B. Farnesol durch Farnesylierung aus Farnesylpyrophosphat, Geranylgeraniol durch Geranylgeranylierung aus Geranylpyrophosphat, Dolichol aus Dolicholpyrophosphat) an die Cysteinylreste von Proteinen. Dadurch entsteht eine große hydrophobe Gruppe, die es ermöglicht, das Protein stabil in der Membran zu verankern. Das Resultat der Prenylierung ist ein Lipoprotein.

Je zwei verschiedene Präsentationen der Prenylgruppe (= Prenylrest) mit der Summenformel C₅H₉ am Beispiel von Prenylbromid.[1] Die Prenylgruppe ist blau markiert.– Der IUPAC-Name der Prenylgruppe ist 3-Methylbut-2-enyl.[2]

Gene Ontology
Übergeordnet
Lipoprotein-Biosynthese
QuickGO

Wichtige prenylierbare Proteine sind ras aus der Proteinfamilie der kleinen GTPasen, molekulare Schalter, die wichtig für Zellteilung und Wachstum sind, aber auch eine Schlüsselrolle für die Entstehung vieler Tumoren innehaben. Inhibitoren der Isoprenylierung, wie z. B. Farnesol als Hemmstoff der Farnesyltransferase und somit der Farnesylierung, erscheinen so als mögliche Wirkstoffe gegen Krebs.[3][4]

Einzelnachweise

Jonathan Clayden, Nick Greeves, Stuart Warren, Peter Wothers: Organic Chemistry, Oxford University Press, 2001, ISBN 978-0-19-850346-0, S. 417.
Albert Gossauer: Struktur und Reaktivität der Biomoleküle, Verlag Helvetica Chimica Acta, Zürich 2006, ISBN 978-3-906390-29-1, S. 100.
Eastman RT, Buckner FS, Yokoyama K, Gelb MH, Van Voorhis WC: Thematic review series: lipid posttranslational modifications. Fighting parasitic disease by blocking protein farnesylation. In: J. Lipid Res.. 47, Nr. 2, Februar 2006, S. 233–240. doi:10.1194/jlr.R500016-JLR200. PMID 16339110.
Basso AD, Kirschmeier P, Bishop WR: Lipid posttranslational modifications. Farnesyl transferase inhibitors. In: J. Lipid Res.. 47, Nr. 1, Januar 2006, S. 15–31. doi:10.1194/jlr.R500012-JLR200. PMID 16278491.

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[Clayden-1] Jonathan Clayden, Nick Greeves, Stuart Warren, Peter Wothers: Organic Chemistry, Oxford University Press, 2001, ISBN 978-0-19-850346-0, S. 417.

[Gossauer-2] Albert Gossauer: Struktur und Reaktivität der Biomoleküle, Verlag Helvetica Chimica Acta, Zürich 2006, ISBN 978-3-906390-29-1, S. 100.

[3] Eastman RT, Buckner FS, Yokoyama K, Gelb MH, Van Voorhis WC: Thematic review series: lipid posttranslational modifications. Fighting parasitic disease by blocking protein farnesylation. In: J. Lipid Res.. 47, Nr. 2, Februar 2006, S. 233–240. doi:10.1194/jlr.R500016-JLR200. PMID 16339110.

[4] Basso AD, Kirschmeier P, Bishop WR: Lipid posttranslational modifications. Farnesyl transferase inhibitors. In: J. Lipid Res.. 47, Nr. 1, Januar 2006, S. 15–31. doi:10.1194/jlr.R500012-JLR200. PMID 16278491.