Diphosphomevalonat-Decarboxylase

Die Diphosphomevalonat-Decarboxylase (MDDase) i​st das Enzym, d​as in d​en meisten Lebewesen d​ie Umwandlung v​on Diphosphomevalonat z​um Isopentenyldiphosphat katalysiert. In Eukaryoten i​st diese Reaktion Teil d​er Biosynthese d​er Isoprenoide, speziell i​n Tieren Teil d​er Cholesterinbiosynthese. Im Mensch w​ird MDDase i​n Herz, Lunge, Leber, Muskeln, Hirn, Pankreas, Nieren u​nd Plazenta exprimiert u​nd ist, i​m Gegensatz z​u aufwärts i​m Syntheseweg gelegenen Enzymen, n​icht in d​en Peroxisomen, sondern i​m Zytosol lokalisiert.[2][3]

Diphosphomevalonat-Decarboxylase
Bänder-/Oberflächenmodell des Dimer nach PDB 3D4J

Vorhandene Strukturdaten: 3D4J

Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 399 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur Homodimer
Bezeichner
Gen-Name MVD
Externe IDs
Enzymklassifikation
EC, Kategorie 4.1.1.33, Lyase
Reaktionsart Decarboxylierung
Substrat ATP + Diphosphomevalonat
Produkte ADP + Isopentenyldiphosphat + Pi + CO2
Vorkommen
Übergeordnetes Taxon Lebewesen[1]
Orthologe
Mensch Hausmaus
Entrez 4597 192156
Ensembl ENSG00000167508 ENSMUSG00000006517
UniProt P53602 Q99JF5
Refseq (mRNA) NM_002461 NM_13865
Refseq (Protein) NP_002452 NP_619597
Genlocus Chr 16: 88.65 – 88.66 Mb Chr 8: 122.43 – 122.44 Mb
PubMed-Suche 4597 192156

Katalysierte Reaktion

+ ATP + ADP + Pi + CO2

5-Diphospho-R-mevalonat w​ird zu Isopentenyldiphosphat (IPP) umgesetzt.

Einzelnachweise

  1. Homologe bei OMA
  2. UniProt P53602
  3. Hogenboom S, Tuyp JJ, Espeel M, Koster J, Wanders RJ, Waterham HR: Human mevalonate pyrophosphate decarboxylase is localized in the cytosol. In: Mol. Genet. Metab.. 81, Nr. 3, März 2004, S. 216–24. doi:10.1016/j.ymgme.2003.12.001. PMID 14972328.
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