Dipeptide

Ein Dipeptid i​st eine chemische Verbindung, d​ie aus z​wei Aminosäureresten zusammengesetzt i​st und d​urch Hydrolyse i​n zwei Aminosäuren gespalten werden kann. Zwischen d​en beiden Aminosäurenresten d​es linearen Dipeptids besteht e​ine Peptidbindung. Cyclische Dipeptide enthalten hingegen z​wei Peptidbindungen.

Lineares Dipeptid (Beispiel: Ser-Ala) mit der N-terminalen Aminosäure L-Serin (links) und der blau markierten C-terminalen Aminosäure L-Alanin (rechts).

Cyclisches Dipeptid mit zwei Peptidbindungen(Beispiel: cyclo-Gly-Gly) mit rot markierten Peptidbindungen.

Die z​u den Oligopeptiden gehörenden Dipeptide entstehen a​ls Zwischenprodukte b​ei der enzymatischen gesteuerten Verdauung v​on Proteinen (Polypeptiden). Hierbei w​irkt das Enzym Dipeptidyl-Peptidase. Dipeptidasen zerlegen s​ie in Aminosäuren.

Die Bergmann Azlacton Synthese i​st eine klassische organische Synthese z​ur Herstellung v​on Dipeptiden.

Beispiele für Dipeptide:

• Glycylglycin (Gly-Gly)
• Carnosin: -(β-Alanyl-L-histidin) – kommt in erhöhter Konzentration im Muskelgewebe und im Gehirn vor
• Anserin: -(β-Alanyl-N-methylhistidin) – in der Skelettmuskulatur und im Gehirn von Säugetieren entdeckt
• Homoanserin: -(N-(4-Aminobutyryl)-L-histidin) – identifiziert im Muskel und im Gehirn von Säugetieren
• Kyotorphin: -(L-Tyrosyl-L-arginin) – ein neurophysiologisch aktives Dipeptid, dass an der Schmerzregulation im Gehirn beteiligt ist
• Balenin (auch Ophidin): -(β-Alanyl-N-Tau-methylhistidin) – identifiziert im Muskel verschiedener Säugetierarten wie z. B. beim Menschen und beim Huhn
• Barettin: -(Cyclo-[(6-bromo-8-en-tryptophan)-arginin]) – ein cyclisches Dipeptid, das aus dem Schwamm Geodia barretti isoliert werden konnte

Einzelnachweise

• Max Bergmann et al.: Liebigs Annalen der Chemie. 449, 1926, S. 277.
• Axel Kleemann, Jürgen Martens, Marc Samson und Wolfgang Bergstein: Asymmetric Synthesis of Peptides. Synthesis 1981, S. 740–741.