Tudor-Domäne

Eine Tudor-Domäne ist eine konservierte Proteindomäne, die ursprünglich als eine 50 Aminosäuren lange Region im Tudor-Protein von Drosophila identifiziert wurde. Die entsprechende, strukturell charakterisierte Tudor-Domäne im humanen SMN-Protein (SMN = survival of motor neuron) besteht aus 5 antiparallelen β-Faltblättern mit einer fassähnlichen ("barrel-like") Faltung. Diese Domäne erkennt symmetrisch methyliertes Arginin.[1]

Die Proteine TP53BP1 (Tumor suppressor p53-binding protein 1) und sein Homolog in der Spalthefe Crb2[2] und JMJD2A (Jumonji domain containing 2A) enthalten entweder Tandem- oder Doppel-Tudor-Domänen und erkennen methylierte Histone.[3][4]

Es wurde auch gefunden, dass Tudor-Domänen in der RNA-Bindung eine Rolle spielen. Die strukturelle Basis der Ligandenbindung ist noch nicht verstanden. Weitere Tudor-Domänen-Proteine sind AKAP1 (A-kinase anchor protein 1)[5] und ARID4A (AT rich interactive domain 4A) und andere.

Literatur

Remco Sprangers, Matthew R. Groves, Irmgard Sinning and Michael Sattler: High-resolution X-ray and NMR Structures of the SMN Tudor Domain: Conformational Variation in the Binding Site for Symmetrically Dimethylated Arginine Residues. In: Journal of Molecular Biology. 327, Nr. 2, S. 507–520. doi:10.1016/S0022-2836(03)00148-7.
Botuyan MV, Lee J, Ward IM, Kim JE, Thompson JR, Chen J, Mer G: Structural basis for the methylation state-specific recognition of histone H4-K20 by 53BP1 and Crb2 in DNA repair.. In: Cell. 127, Nr. 7, S. 1361–1373. doi:10.1016/j.cell.2006.10.043.
Huang Y, Fang J, Bedford MT, Zhang Y, Xu RM: Recognition of Histone H3 Lysine-4 Methylation by the Double Tudor Domain of JMJD2A. In: Science. 312, Nr. 5774, S. 748–751. doi:10.1126/science.1125162.
Lee J, Thompson JR, Botuyan MV, Mer G: Distinct binding modes specify the recognition of methylated histones H3K4 and H4K20 by JMJD2A-tudor. In: Nature Structural & Molecular Biology. 15, Nr. 1, S. 109–111. doi:10.1038/nsmb1326.
Rogne M, Landsverk HB, Van Eynde A, Beullens M, Bollen M, Collas P, Küntziger T: The KH-Tudor Domain of A-Kinase Anchoring Protein 149 Mediates RNA-Dependent Self-Association. In: Biochemistry. 45, Nr. 50, S. 14980–14989. doi:10.1021/bi061418y.

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[1] Remco Sprangers, Matthew R. Groves, Irmgard Sinning and Michael Sattler: High-resolution X-ray and NMR Structures of the SMN Tudor Domain: Conformational Variation in the Binding Site for Symmetrically Dimethylated Arginine Residues. In: Journal of Molecular Biology. 327, Nr. 2, S. 507–520. doi:10.1016/S0022-2836(03)00148-7.

[2] Botuyan MV, Lee J, Ward IM, Kim JE, Thompson JR, Chen J, Mer G: Structural basis for the methylation state-specific recognition of histone H4-K20 by 53BP1 and Crb2 in DNA repair.. In: Cell. 127, Nr. 7, S. 1361–1373. doi:10.1016/j.cell.2006.10.043.

[3] Huang Y, Fang J, Bedford MT, Zhang Y, Xu RM: Recognition of Histone H3 Lysine-4 Methylation by the Double Tudor Domain of JMJD2A. In: Science. 312, Nr. 5774, S. 748–751. doi:10.1126/science.1125162.

[4] Lee J, Thompson JR, Botuyan MV, Mer G: Distinct binding modes specify the recognition of methylated histones H3K4 and H4K20 by JMJD2A-tudor. In: Nature Structural & Molecular Biology. 15, Nr. 1, S. 109–111. doi:10.1038/nsmb1326.

[5] Rogne M, Landsverk HB, Van Eynde A, Beullens M, Bollen M, Collas P, Küntziger T: The KH-Tudor Domain of A-Kinase Anchoring Protein 149 Mediates RNA-Dependent Self-Association. In: Biochemistry. 45, Nr. 50, S. 14980–14989. doi:10.1021/bi061418y.