DNA-Klammer

Eine DNA-Klammer (englisch DNA clamp, sliding clamp) ist eine Proteinstruktur in manchen DNA-bindenden Proteinen, die einer Bindung eines DNA-modifizierenden Enzyms an die DNA während der DNA-Replikation dient.[1] Die DNA-Klammer besteht aus mehreren Proteinen mit ungefähr keilförmigen Aufbau mit Proteindomänen zur sequenzunabhängigen DNA-Bindung und zur Multimerisierung, sodass sich die typische Ringform ergibt.

DNA-Klammer des PCNA frontal

DNA-Klammer des PCNA seitlich

DNA-Klammer der T4-DNA-Polymerase

Als notwendiger Bestandteil eines Proteinkomplexes mit der DNA-Polymerase III bindet es die Polymerase an die DNA. Die Wechselwirkungen zwischen der Polymerase und der DNA-Klammer sowie die Wechselwirkungen zwischen DNA-Klammer und DNA sind stärker als zwischen der Polymerase und der DNA.

DNA-Klammern können gentechnisch im Zuge eines Proteindesigns an thermostabile DNA-Polymerasen angehängt werden. Solche Fusionsproteine besitzen eine erhöhte Anzahl synthetisierter Nukleinbasen in einem Lauf (erhöhte Prozessivität) und eine erhöhte Syntheserate und werden daher zur Polymerasekettenreaktion eingesetzt. Die DNA-Klammer kann die Syntheserate um den Faktor 1000 erhöhen.[2]

Literatur

Watson JD, Baker TA, Bell SP, Gann A, Levine M, Losick R: Molecular Biology of the Gene. Pearson/Benjamin Cummings, San Francisco 2004, ISBN 0-8053-4635-X.

Weblinks

SCOP DNA clamp fold
CATH box architecture
Clamping down on pathogenic bacteria – how to shut down a key DNA polymerase complex. Quips at PDBe
MeSH DNA-Klammer

Einzelnachweise

PDB 1W60; Kontopidis G, Wu SY, Zheleva DI, Taylor P, McInnes C, Lane DP, Fischer PM, Walkinshaw MD: Structural and biochemical studies of human proliferating cell nuclear antigen complexes provide a rationale for cyclin association and inhibitor design. In: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A.. 102, Nr. 6, Februar 2005, S. 1871–6. doi:10.1073/pnas.0406540102. PMID 15681588. PMC 548533 (freier Volltext).
V. Mizrahi, R. N. Henrie, J. F. Marlier, K. A. Johnson, S. J. Benkovic: Rate-limiting steps in the DNA polymerase I reaction pathway. In: Biochemistry. 24, Nr. 15, 1985, S. 4010–4018. doi:10.1021/bi00336a031.

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[pmid15681588-1] PDB 1W60; Kontopidis G, Wu SY, Zheleva DI, Taylor P, McInnes C, Lane DP, Fischer PM, Walkinshaw MD: Structural and biochemical studies of human proliferating cell nuclear antigen complexes provide a rationale for cyclin association and inhibitor design. In: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A.. 102, Nr. 6, Februar 2005, S. 1871–6. doi:10.1073/pnas.0406540102. PMID 15681588. PMC 548533 (freier Volltext).

[2] V. Mizrahi, R. N. Henrie, J. F. Marlier, K. A. Johnson, S. J. Benkovic: Rate-limiting steps in the DNA polymerase I reaction pathway. In: Biochemistry. 24, Nr. 15, 1985, S. 4010–4018. doi:10.1021/bi00336a031.