β-Catenin
β-Catenin ist ein an Zellkontakten beteiligtes Strukturprotein und beeinflusst die Transkription.[1] Es spielt eine Rolle bei Adhärenskontakten zwischen Zellen, indem es eine Verbindung zwischen α-Catenin und dem Cadherin-Komplex eingeht, was letztendlich zur Verbindung der Aktinfilamente mit den Cadherinen führt.[2] Tatsächlich scheint diese Verbindung zum α-Catenin jedoch keineswegs starr, sondern sehr dynamisch zu sein, wie man 2005 herausgefunden hat.[3]
CTNNB1 | ||
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Andere Namen |
Catenin (Cadherin-Associated Protein), Beta 1, 88kDa; CTNNB; MRD19; Catenin (Cadherin-Associated Protein), Beta 1 (88kD); Catenin Beta-1; Beta-Catenin; Armadillo | |
Vorhandene Strukturdaten: 1G3J, 1JDH, 1JPW, 1LUJ, 1P22, 1QZ7 | ||
Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
Masse/Länge Primärstruktur | 781 Aminosäuren, 85497 Da | |
Bezeichner | ||
Externe IDs | ||
Orthologe | ||
Mensch | Hausmaus | |
Entrez | 1499 | 12387 |
UniProt | P35222 | Q02248 |
PubMed-Suche | 1499 | 12387 |
β-Catenin ist homolog zu Plakoglobin.
Literatur
- Jeremy M. Berg, John L. Tymoczko, Lubert Stryer: Biochemie. 6 Auflage, Spektrum Akademischer Verlag, Heidelberg 2007, ISBN 978-3-8274-1800-5.
- Donald Voet, Judith G. Voet: Biochemistry. 3. Auflage, John Wiley & Sons, New York 2004, ISBN 0-471-19350-X.
- Bruce Alberts, Alexander Johnson, Peter Walter, Julian Lewis, Martin Raff, Keith Roberts: Molecular Biology of the Cell. 5. Auflage, Taylor & Francis 2007, ISBN 978-0-8153-4106-2.
Einzelnachweise
- G.S. Sineva, V.A. Pospelov: β-Catenin in pluripotency: adhering to self-renewal or Wnting to differentiate? In: International Review of Cell and Molecular Biology. Band 312, 2014, S. 53–78, doi:10.1016/B978-0-12-800178-3.00002-6, PMID 25262238.
- Geoffrey M. Cooper: Figure 11.14 – Attachment of actin filaments to adherens junctions. In: The Cell: A Molekular Approach. 2. Auflage. Sinauer Associates, 2000, ISBN 0-87893-219-4.
- Soichiro Yamada, Sabine Pokutta, Frauke Drees, William I. Weis und W. James Nelson: Deconstructing the Cadherin-Catenin-Actin Complex. In: Cell. 123, Nr. 5, Dezember 2005, S. 889–901. doi:10.1016/j.cell.2005.09.020. PMID 16325582. PMC 3368712 (freier Volltext).
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