Triokinase
Triokinase (TK, auch Triosekinase genannt) ist ein Enzym, das die Phosphorylierung von Dihydroxyaceton sowie von Glycerinaldehyd katalysiert. Die Stoffwechselprodukte werden in der Glykolyse weiterverarbeitet.[1]
Triokinase | ||
---|---|---|
Andere Namen |
| |
Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
Masse/Länge Primärstruktur | 575 Aminosäuren, 58.947 Da (Isoform 1) | |
Bezeichner | ||
Gen-Name | TKFC | |
Externe IDs | ||
Enzymklassifikation | ||
EC, Kategorie | 2.7.1.28 | |
Orthologe | ||
Mensch | Hausmaus | |
Entrez | 26007 | 225913 |
Ensembl | ENSG00000149476 | ENSMUSG00000034371 |
UniProt | Q3LXA3 | Q8VC30 |
Refseq (mRNA) | NM_015533 | NM_145496 |
Refseq (Protein) | NP_056348 | NP_663471 |
Genlocus | Chr 11: 61.33 – 61.35 Mb | Chr 19: 10.59 – 10.61 Mb |
PubMed-Suche | 26007 | 225913 |
Eigenschaften
Zur weiteren Umsetzung von D-Glycerinaldehyd gibt es drei mögliche Wege, wobei die Phosphorylierung von D-Glycerinaldehyd mithilfe der Triokinase aufgrund seines niedrigen Km-Wertes (0,01 mM) der bevorzugte Weg ist. Ungefähr 90 % des gebildeten D-Glycerinaldehyds aus Fructose wird auf diesem Weg verstoffwechselt. Außerdem weist die Triokinase in der Leber von Säugetieren eine hohe Aktivität auf.[2] Bei einer D-Glycerinaldehyd-Konzentration von 10 mM wird das für die Phosphorylierung gebrauchte ATP in einer Leberzelle aufgebraucht.[3]
Reaktionen
+ ATP + ADP + H+
1) Dihydroxyaceton wird mithilfe der Triosekinase unter ATP-Verbrauch zu Dihydroxyacetonphosphat phosphoryliert.
Literatur
- Jeremy M. Berg, John L. Tymoczko, Lubert Stryer: Stryer Biochemie. 7. Auflage. Springer-Verlag, Berlin/Heidelberg 2014, ISBN 978-3-8274-2988-9, S. 473.
Einzelnachweise
- Ernest Lindbergh: Hemolytic Anemia in Disorders of Red Cell Metabolism. Springer Science & Business Media, 2012, ISBN 978-1-4684-2457-7, S. 13 (eingeschränkte Vorschau in der Google-Buchsuche).
- D. Burman, J.B. Holton: Inherited Disorders of Carbohydrate Metabolism: Monograph based upon Proceedings of the Sixteenth Symposium of The Society for the Study of Inborn Errors of Metabolism. Springer Science & Business Media, 2012, ISBN 978-94-009-9215-3 (eingeschränkte Vorschau in der Google-Buchsuche).
- Peter J. O'Brien, William Robert Bruce: Endogenous Toxins, 2 Volume Set: Targets for Disease Treatment and Prevention. John Wiley & Sons, 2009, ISBN 978-3-527-32363-0, S. 189 (eingeschränkte Vorschau in der Google-Buchsuche).