Oxyanion-Loch

Das Oxyanion-Loch i​st eine Form d​es aktiven Zentrums v​on Enzymen, i​n der e​in negativ geladener Sauerstoff (ein Oxyanion) gebunden u​nd stabilisiert wird. Das Oxyanion-Loch k​ommt i​n manchen Dehydrogenasen (in d​er Mannitol-2-Dehydrogenase a​us Pseudomonas fluorescens)[1] u​nd einigen Esterasen vor, darunter u​nter anderem i​n Serinproteasen,[2] Cysteinproteasen,[2] Lipasen[3][4] u​nd Acyltransferasen.[5] Das Oxyanion-Loch bildet i​m aktiven Zentrum e​ine passende Lücke u​nd stabilisiert i​m Verlauf e​iner enzymatischen Katalyse d​ie negativ geladene (anionische) Form d​es Sauerstoffs (Oxy), welches h​ier den Übergangszustand d​es Substrats darstellt. Entsprechend w​ird bei d​er Katalyse d​ie Aktivierungsenergie d​er Reaktion gesenkt.

Oxyanion-Loch im aktiven Zentrum einer Serinprotease (schwarz) mit Stabilisierung des Substrats (rot) durch das Proteinrückgrat (blau)

Im Zuge d​es Proteindesigns w​urde das Oxyanion-Loch verändert, u​m eine Protease z​ur Proteinligation z​u verwenden.[6]

Literatur
  • E. V. Beletskiy, J. Schmidt, X. B. Wang, S. R. Kass: Three hydrogen bond donor catalysts: oxyanion hole mimics and transition state analogues. In: JACS. Band 134, Nummer 45, November 2012, S. 18534–18537, doi:10.1021/ja3085862, PMID 23113730.

Einzelnachweise
  1. M. Klimacek, B. Nidetzky: The oxyanion hole of Pseudomonas fluorescens mannitol 2-dehydrogenase: a novel structural motif for electrostatic stabilization in alcohol dehydrogenase active sites. In: Biochemical Journal. Band 425, Nummer 2, Januar 2010, S. 455–463, doi:10.1042/BJ20091441, PMID 19857201.
  2. R. Ménard, A. C. Storer: Oxyanion hole interactions in serine and cysteine proteases. In: Biological Chemistry Hoppe-Seyler. Band 373, Nummer 7, Juli 1992, S. 393–400, PMID 1387535.
  3. S. Canaan, A. Roussel, R. Verger, C. Cambillau: Gastric lipase: crystal structure and activity. In: Biochimica et Biophysica Acta. Band 1441, Nummer 2–3, November 1999, S. 197–204, PMID 10570247.
  4. A. Bassegoda, F. I. Pastor, P. Diaz: Rhodococcus sp. strain CR-53 LipR, the first member of a new bacterial lipase family (family X) displaying an unusual Y-type oxyanion hole, similar to the Candida antarctica lipase clan. In: Applied and Environmental Microbiology. Band 78, Nummer 6, März 2012, S. 1724–1732, doi:10.1128/AEM.06332-11, PMID 22226953, PMC 3298128 (freier Volltext).
  5. C. Milkowski, D. Strack: Serine carboxypeptidase-like acyltransferases. In: Phytochemistry. Band 65, Nummer 5, März 2004, S. 517–524, doi:10.1016/j.phytochem.2003.12.018, PMID 15003414.
  6. L. Franke, S. Liebscher, F. Bordusa: Engineering the oxyanion hole of trypsin for promoting the reverse of proteolysis. In: Journal of Peptide Science Band 20, Nummer 2, Februar 2014, S. 128–136, doi:10.1002/psc.2597, PMID 24357225.
This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. The authors of the article are listed here. Additional terms may apply for the media files, click on images to show image meta data.