Nitritreduktasen

Nitritreduktasen s​ind Enzyme i​n Pflanzen u​nd Bakterien; s​ie spielen e​ine wichtige Rolle i​n der Stickstoffassimilation v​on Pflanzen u​nd der Nitratatmung i​n Bakterien (Denitrifikation). Nitritreduktasen katalysieren d​ie Reduktion v​on Nitrit (NO₂⁻) u​nd gehören z​u den Oxidoreduktasen.

Es g​ibt vier Enzymklassen, d​ie Nitritreduktase genannt werden:

• die nur in Pflanzen vorkommenden Ferredoxin-Nitritreduktasen (EC 1.7.7.1), bei der Ammonium (NH₄⁺) entsteht:

  ${\displaystyle \mathrm {NO_{2}^{-}+6\ Ferredoxin_{red}+8\ H^{+}\rightarrow \ NH_{4}^{+}+6\ Ferredoxin_{ox}^{+}+2\ H_{2}O} }$

• das in Bakterien vorkommende Cytochrom cd₁ (EC 1.7.2.1), bei der Stickstoffmonoxid (NO) entsteht:

  ${\displaystyle \mathrm {\ NO_{2}^{-}+2\ H^{+}+Acceptor_{red}\rightarrow \ NO+\ H_{2}O+Acceptor_{ox}^{2+}} }$

• Cytochrom c₅₅₂ in Bakterien (EC 1.7.2.2), bei der formal Ammoniak (NH₃) entsteht:

  ${\displaystyle \mathrm {\ NO_{2}^{-}+7\ H^{+}+6\ Acceptor_{red}\rightarrow \ NH_{3}+2\ H_{2}O+6\ Acceptor_{ox}^{+}} }$

• Nitritreduktase (NADPH) in Bakterien und manchen Pilzen (EC 1.7.1.4), bei der unter Verbrauch von NADH bzw. NADPH Ammoniumhydroxid (NH₄OH) entsteht:

  ${\displaystyle \mathrm {\ NO_{2}^{-}+3\ NAD(P)H+4\ H^{+}\rightarrow \ NH_{4}OH+3\ NAD(P)^{+}+\ H_{2}O} }$

Literatur

• P. Atkins, T. Overton, J. Rourke, M. Weller, F. Armstrong: Biological Inorganic Chemistry. In: Shriver & Atkins Inorganic chemistry. Oxford University Press, Oxford [Oxfordshire] 2006, ISBN 0-19-926463-5, 2006, S. 754–755.
• P. M. H. Kroneck, J. Beuerle, W. Schumacher: Metal-dependent conversion of inorganic nitrogen and sulfur compounds. In: A. Sigel, H. Sigel: Metal Ions in Biological Systems: Degradation of environmental pollutants by microorganisms and their metalloenzymes. M. Dekker, New York 1992, ISBN 0-8247-8639-4, S. 464–465.
• W. J. Payne: Diversity in the Nitrogen Cycle. In: H. L. Golterman: Denitrification in the Nitrogen Cycle. Plenum Press, New York 1985, ISBN 0-306-42104-6, S. 56.
• E. T. Adman: Structure and Functions of Small Blue Copper Proteins. In: P. M. Harrison: Metalloproteins. Part 1: Metal Proteins with Redox Roles. Verlag Chemie, Weinheim 1985, ISBN 3-527-26136-2, S. 5.
• W. Z. Lee, W. B. Tolman: Toward synthetic analogues of linked redox and catalytic multimetal sites in proteins: a model of the histidine-cysteine bridged dicopper array. In: Inorg Chem. 41 (22), Nov 2002, S. 5656–5658. doi:10.1021/ic025937a. PMID 12401068.
• S. Suzuki, K. Kataoka, K. Yamaguchi: Metal coordination and mechanism of multicopper nitrite reductase. In: Acc. Chem. Res. 33 (10), Okt 2000, S. 728–735. doi:10.1021/ar9900257. PMID 11041837.
• M. Sundararajan, I. H. Hillier, N. A. Burton: Mechanism of nitrite reduction at T2Cu centers: electronic structure calculations of catalysis by copper nitrite reductase and by synthetic model compounds. In: J Phys Chem. B 111 (19), Mai 2007, S. 5511–5517. doi:10.1021/jp066852o. PMID 17455972.