π-Helix

Die π-Helix i​st eine i​n der Natur n​ur äußerst selten vorkommende Sekundärstruktur v​on Proteinen. Im Vergleich z​ur allgegenwärtigen α-Helix, d​ie pro Windung durchschnittlich 3,6 Aminosäuren benötigt, s​ind es b​ei der π-Helix 4,4 Aminosäuren. Dadurch w​ird die π-Helix energetisch instabiler a​ls die α-Helix. In Proteinen findet m​an gelegentlich α-Helices, a​n deren Ende s​ich eine Umdrehung π-Helix anschließt. Längere π-Helices finden s​ich nicht. Die Struktur d​er π-Helix w​urde von Linus Pauling entdeckt.

Literatur
  • Jeremy M. Berg, John L. Tymoczko, Lubert Stryer: Biochemie. 6 Auflage, Spektrum Akademischer Verlag, Heidelberg 2007. ISBN 978-3-8274-1800-5.
  • Donald Voet, Judith G. Voet: Biochemistry. 3. Auflage, John Wiley & Sons, New York 2004. ISBN 0-471-19350-X.
  • Bruce Alberts, Alexander Johnson, Peter Walter, Julian Lewis, Martin Raff, Keith Roberts: Molecular Biology of the Cell, 5. Auflage, Taylor & Francis 2007, ISBN 978-0-8153-4106-2.
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