Resistin
Resistin ist ein Peptidhormon, das vom Fettgewebe abgesondert wird. Synonym wird es als FIZZ3 oder ADSF (engl. adipocyte-specific secretory factor) bezeichnet. Die Rolle von Resistin ist Gegenstand zahlreicher Untersuchungen. Es wurde ein Zusammenhang zwischen diesem Hormon und Insulinresistenz, Typ-2-Diabetes bzw. Adipositas postuliert, der aber noch nicht eindeutig bestätigt wurde.
| Resistin | ||
|---|---|---|
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 90 Aminosäuren | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Namen | RETN ; FIZZ3 | |
| Externe IDs | ||
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Resistin-ähnlich | |
| Übergeordnetes Taxon | Höhere Säugetiere | |
Das Präpeptid von Resistin besteht beim Menschen aus 108 Aminosäuren, bei der Maus und der Ratte aus 114. Es hat eine Molekülmasse von etwa 12,5 kDa.
Entdeckung
Resistin wurde 2001 durch die Arbeitsgruppe von M. A. Lazar an der medizinischen Fakultät der Universität von Pennsylvania entdeckt.[1] Es wurde Resistin genannt, da die Injektion bei Mäusen zu Insulinresistenz führte.
Humanes Resistin in transgenen Mäusen
Humanes Resistin, das von transgenen Mäusen exprimiert wird, verbessert die Überlebensraten der Nager im Fall einer gramnegativen bakteriellen Sepsis, die durch eine unkontrollierte Immunantwort auf endotoxisch wirksame Lipopolysaccharide (LPS) verschlimmert wird.[2]
Einzelnachweise
- C. M. Steppan et al.: “The hormone resistin links obesity to diabetes”. Nature 409 (2001), pp. 307–312. PMID 11201732.
- Jessica C. Jang, Jiang Li, Luca Gambini, Hashini M. Batugedara, Sandeep Sati, Mitchell A. Lazar, Li Fan, Maurizio Pellecchia, and Meera G. Nair : “Human resistin protects against endotoxic shock by blocking LPS–TLR4 interaction”. PNAS (2017), November, 114 (48) E10399-E10408. doi:10.1073/pnas.1716015114.
Literatur
- E. Adeghate: An update on the biology and physiology of resistin. Cell. Mol. Life Sci. 61 (2004), pp. 2485–2496.
- C. M. Kusminski et al.: The in vitro effects of resistin on the innate immune signaling pathway in isolated human subcutaneous adipocytes. J. Clin. Endocrinol. Metab. 92 (1) (2007), pp. 270–276.
- J. H. Lee et al.: Circulating resistin levels are not associated with obesity or insulin resistance in humans and are not regulated by fasting or leptin administration: cross-sectional and interventional studies in normal, insulin-resistant, and diabetic subjects. J. Clin. Endocrinol. Metab. 88 (10) (2003), pp. 4848–56.
- J. R. Levy et al.: Lipid metabolism and resistin gene expression in insulin-resistant Fischer 344 rats. Am. J. Physiol. Endocrinol. Metab. 282 (2002), pp. E626–E633.
- J. Malyszko et al.: Resistin, a new adipokine, is related to inflammation and renal function in kidney allograft recipients. Transplant Proc. 38 (10) (2006), pp. 3434–3436.
- P. G. McTernan et al.: Resistin and type 2 diabetes: regulation of resistin expression by insulin and rosiglitazone and the effects of recombinant resistin on lipid and glucose metabolism in human differentiated adipocytes. J. Clin. Endocrinol. Metab. 88 (2003), pp. 6098–6106.
- N. Silswal et al.: Human resistin stimulates the pro-inflammatory cytokines TNF-alpha and IL-12 in macrophages by NF-kappaB-dependent pathway. Biochem. Biophys. Res. Commun. 334 (4) (2005), pp. 1092–1101.
- S. R. Smith et al.: A promoter genotype and oxidative stress potentially link resistin to human insulin resistance. Diabetes 52 (2003), pp. 1611–1618.
- C. M. Steppan et al.: The hormone resistin links obesity to diabetes. Nature 409 (2001), pp. 307–312.